Forum

Nome Utente:
Password:
Riconoscimi automaticamente
 Tutti i Forum
 Laboratorio
 Biochimica
 ferro e ossigeno nell'emoglobina
 Nuova Discussione  Nuovo Sondaggio Nuovo Sondaggio
 Rispondi Aggiungi ai Preferiti Aggiungi ai Preferiti
Cerca nelle discussioni
I seguenti utenti stanno leggendo questo Forum Qui c'è:

Aggiungi Tag Aggiungi i tag

Quanto è utile/interessante questa discussione:

Autore Discussione  

riccardoboss
Nuovo Arrivato



1 Messaggi

Inserito il - 02 dicembre 2008 : 17:45:47  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di riccardoboss Invia a riccardoboss un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
ciao ragazzi un favore: Perchè quando il ferro lega l'ossigeno nell'emoglobina abbiamo una perturbazione del sistema e cambia la configurazione elettronica del ferro? Fatemi sapere xfavore. ciao!!

riki guare
Nuovo Arrivato



10 Messaggi

Inserito il - 09 dicembre 2008 : 19:47:49  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di riki guare Invia a riki guare un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Il legame del ferro con l'ossigeno determina la planarizzazione completa del gruppo eme, che ha, come conseguenza ultima, la rotazione di 15° circa di due subunita alpha/betha rispetto alle altre. questa rotazione maccroscopica è dovuta a riarrangiamenti locali delle catene, che allontanano alcuni residui amminoacidici per ridurre interferenze steriche.
La configurazione del ferro cambia perchè lo ione ferroso è impegnato ora in un complesso con l'O2 il che determina il riarrangiamento degli elettroni all'interno di nuvi orbitali ( non più atomici ma di coordinazione)
Torna all'inizio della Pagina

terreno85
Utente Junior




235 Messaggi

Inserito il - 11 dicembre 2008 : 20:04:51  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di terreno85 Invia a terreno85 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ma cambia la configurazione elettronica del ferro semplicemente perche si ossida una volta che lega l'O2 , cioe passa da Fe2+(ferroso ) a Fe3+ ( ferrico ). Se immagini l'eme come è formato capisce che il Fe puo fare 6 legami , 4 con i gruppi N dei pirroli ,1 con il gruppo immidazzolico dell'istidina della catena F e uno con l'ossigeno . Quando si lega l'O2 è evidente che tira la catena F verso il piano dell'eme , perche come t'ho detto il ferro lega la catena F attraveso una istidina .... Tutto qua qst provoca come dice Riki un movimento di 15° di due subunità alfa / beta , rompendo i legami idrogeno ed elettrostatici che stabilizzano la desossiemoglobina e aumentando la coperatività di legame per gli altri siti eme .

Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria
Torna all'inizio della Pagina

lachimica
Utente Junior

bunsen

Prov.: Pisa


346 Messaggi

Inserito il - 15 dicembre 2008 : 16:34:53  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di lachimica  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di lachimica  Invia a lachimica un messaggio Yahoo!  Rispondi Quotando
il ferro NON SI OSSIDA, ma si OSSIGENA quindi rimane Fe++

cambia il n° di coordinazione da 5 a 6
e quindi l'ibridazione da dsp3 a d2sp3 e con essa la geometria
Torna all'inizio della Pagina

terreno85
Utente Junior




235 Messaggi

Inserito il - 15 dicembre 2008 : 17:15:35  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di terreno85 Invia a terreno85 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
ma io sapevo che cambiava anche il suo numero di ossidazione ... da 2+ a 3+ . Infatti il Fe 2+ è presente nella deossiemoglobina e il ferro 3+ nella emoglobina .. Cmq non ne so molto su il n° di coordinazione me ne puoi parlare ?
Grazie in anticipo

Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria
Torna all'inizio della Pagina

Klo
Nuovo Arrivato

cioccolatini

Prov.: Roma


107 Messaggi

Inserito il - 15 dicembre 2008 : 22:43:57  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Klo Invia a Klo un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Il riarrangiamento delle catene è dovuto anche al fatto che il Fe quando non lega l'ossigeno si trova leggermente sotto il piano dell'eme perchè viene "tirato" dalla HisF8 quando l'ossigeno forma legami di coordinazione col ferro lo tira a se fino a posizionarlo proprio sul piano dell'anello protoporfirinico, e trascinando anche l'hisF8 e con essa tutta la catena 8.

Il ferro nell'emoglobina e nella mioglobina si trova sempre nello stato di ossidazione 2+, infatti il fe 3+ non è in grado di legare reversibilmentel'Ossigeno
Torna all'inizio della Pagina

zerhos
Utente Junior

ZERHOS

Prov.: Pisa
Città: Pisa


421 Messaggi

Inserito il - 16 dicembre 2008 : 01:10:50  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di zerhos  Invia a zerhos un messaggio ICQ Invia a zerhos un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Citazione:
Messaggio inserito da terreno85

ma io sapevo che cambiava anche il suo numero di ossidazione ... da 2+ a 3+ . Infatti il Fe 2+ è presente nella deossiemoglobina e il ferro 3+ nella emoglobina .. Cmq non ne so molto su il n° di coordinazione me ne puoi parlare ?
Grazie in anticipo



scusa ma dove hai letto sta cosa,anche perchè a logica se il ferro si ossida significa che l ossigeno necessariamente si riduce,e se l ossigeno si riduce a livello dell emoglobina,la fosforilazione ossidativa che ci sta a fare,ti pare?:D

"l'unica differenza tra me e un pazzo è che io non sono pazzo!"
Salvador.Dalì
Torna all'inizio della Pagina

chick80
Moderatore

DNA

Città: Edinburgh


11491 Messaggi

Inserito il - 16 dicembre 2008 : 01:19:11  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chick80 Invia a chick80 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Quando hai ferro 3+ non si parla più di emoglobina ma di metemoglobina, che non lega l'O2 come già detto.

Sei un nuovo arrivato?
Leggi il regolamento del forum e presentati qui

My photo portfolio (now on G+!)
Torna all'inizio della Pagina

Lisy
Nuovo Arrivato

gattino



21 Messaggi

Inserito il - 16 dicembre 2008 : 17:19:06  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Lisy  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Lisy Invia a Lisy un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Fe3+ è incapace di legare l'ossigeno. Quando il ferro si trova in Fe3+ si ha una forma patologia, la metaemoglobinemia.
Per quanto riguarda il riarrangiamento: nello stato T la porfirina ha una forma a cupola in quanto
lo ione ferro sporge verso His F8 ed è situato all'esterno del piano della porfirina poichè il ferro in questa forma è un po' troppo grande per adattarsi nella cavità ben definita entro l'anello protoporfirinico.
la distanza del ferro dal piano della porfirina è di 0,06 nm.
I vari legami di coordinazione pertanto sono obliqui.
il legame della molecola di O2 a livello del sesto sito di coordinazione dello ione ferro riarrangia gli elettroni entro il ferro cosicchè lo ione diventa in effetti più piccolo permettendogli di trasferirsi nel piano della porfirina.
Nel partcolare, l'ossigeno tira a sè il ferro riducendo la distanza a 0,03 nm. Questo costringe l'eme a modificare la posizione dell'istidina prossimale (a cui il Fe era legato covalentemente) e dell'alfa elica F di cui fa parte.
Questo comporta anche una modoficazione conformazionale dell'intera catena polipeptidica che viene comunicata alle subunità adiacenti, rendondo più facile così l'interazione con la seconda e la terza molecola di ossigeno.

Torna all'inizio della Pagina

chick80
Moderatore

DNA

Città: Edinburgh


11491 Messaggi

Inserito il - 16 dicembre 2008 : 17:56:37  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chick80 Invia a chick80 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Citazione:
Quando il ferro si trova in Fe3+ si ha una forma patologia, la metaemoglobinemia.

La metemoglobina è presente anche in situazioni fisiologiche. La patologia si ha quando la % di metemoglobina è troppo alta. In situazioni fisiologiche l'1-2% dell'emoglobina circolante è sotto forma di metemoglobina, quindi con Fe3+.

Sei un nuovo arrivato?
Leggi il regolamento del forum e presentati qui

My photo portfolio (now on G+!)
Torna all'inizio della Pagina

riki guare
Nuovo Arrivato



10 Messaggi

Inserito il - 21 dicembre 2008 : 13:04:43  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di riki guare Invia a riki guare un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Comunque è importante ricordarsi che le interazioni Fe++ e O2 non sono redox, ma sono equilibri metallo / ligando... Il ferro lega o2 senza ossidarsi ( e dunque o2 non si riduce)..sennò "la fosforilazione ossidativa che ci sta a fare". Il ferro cambia configurazione elettronica essenzialmente perchè cambiano i suoi orbitali...
Torna all'inizio della Pagina

taco1985
Nuovo Arrivato



1 Messaggi

Inserito il - 29 gennaio 2009 : 19:20:59  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di taco1985 Invia a taco1985 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ragazzi sono un ignorante in materia e facendo ricerche mi sono trovato davanti 2 informazioni, una delle quali sicuramente sbagliata.
1) nell'emoglobina ci sono presenti 4 pirroli, e la struttura tetrapirrolica ha al centro 1 solo atomo di Fe (notizia che sempre ho saputo essere corretta).
2) nell'emoblogina ci sono 4 pirroli, ognuno dei quali ha al centro un atomo di ferro..... (a questo punto sarebbero 4 i Fe presenti e spiegherebbero i 4 legami con l'Ox).
ripeto che sono ignorante in materia e ho un'imporante interrogazione di biologia ... perfavore aiutatemi!!


ok ragazzi, dp accurate ricerche forse sono arrivato ad una conclusione logica...
3) emoglobina globulare è formata da 4 globine (unità globulare).Ogni globina è legata ad un gruppo eme (quindi 4 gruppi eme per 4 globine)ed il gruppo eme ha una struttura tetrapirrolica con un fe al suo centro.
Quindi alla fine dei conti 4 fe e 4 legami possibili con l'Ox.
Immagino sia questa la vera struttura dell'emoglobina e ho le 2 str...te che no scritto prima, giusto??
Torna all'inizio della Pagina

chick80
Moderatore

DNA

Città: Edinburgh


11491 Messaggi

Inserito il - 29 gennaio 2009 : 20:18:28  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chick80 Invia a chick80 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
esatto, hai 4 eme ciascuno formato da 4 pirroli con al centro un Fe

Sei un nuovo arrivato?
Leggi il regolamento del forum e presentati qui

My photo portfolio (now on G+!)
Torna all'inizio della Pagina
  Discussione  

Quanto è utile/interessante questa discussione:

 Nuova Discussione  Nuovo Sondaggio Nuovo Sondaggio
 Rispondi Aggiungi ai Preferiti Aggiungi ai Preferiti
Cerca nelle discussioni
Vai a:
MolecularLab.it © 2003-18 MolecularLab.it Torna all'inizio della Pagina