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Con una tecnica di tracciamento fluorescente è stato possibile evidenziare le variazioni strutturali delle proteine in caso di stress cellulare

Un gruppo di scienziati dell'Università della Pennsylvania e del Wistar Institute, entrambi di Philadelphia, sono riusciti a evidenziare le variazioni strutturali dell'amminoacido cisteina che si verificano quando la cellula è in condizioni di stress o, al contrario, è rilassata. Quando le cellule sono in condizioni di stress, le proteine contenute possono cambiare la loro forma o il loro processo di assemblaggio. Tuttavia non è cosa semplice riuscire ad identificare le specifiche modificazioni che avvengono all'interno della molecola.
Ora i ricercatori di Philadelphia, coordinati da Colin Johnson sono riusciti a farlo utilizzando una tecnica di tracciamento fluorescente in grado di rilevare le variazioni strutturali. Dallo studio, ad esempio, è risultato che nei globuli rossi la spectrina si distende quando le cellule sono sottoposte a forze di taglio, mentre nelle cellule staminali, la miosina IIA e la vimentina hanno forme diverse a seconda che le cellule vengano tese o rilasciate con l'aiuto di un farmaco. Secondo gli autori dello studio, i risultati ottenuti offrono un metodo alternativo per mappare i cammini di segnalazione che vengono attivati all'interno delle cellule sottoposte a tensione. I risultati di questo studio sono stati pubblicati sulla rivista Science.

Redazione MolecularLab.it (09/10/2007)
Pubblicato in Biochimica e Biologia Cellulare
Tag: proteine
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