La proteina Hsp90 al centro di un nuovostudio contro il cancro

Nuovo progetto di ricerca di Giulia Morra su Hsp90 responsabile dello sviluppo incontrollato e dell'immortalità delle cellule tumorali, ha vinto il premio “L'Oreal Italia”

Giulia Morra, 34 anni, biofisica teorica con dottorato in Chimica si è aggiudicata una borsa di studio di 15.000 euro, della durata di un anno, assegnata da L'Oreal Italia “per le donne e la scienza” in collaborazione con l'Unesco. La giovane ricercatrice si è laureata con pieni voti in Fisica teorica all'Università degli Studi di Milano, e ha conseguito il dottorato in Chimica alla Free University di Berlino, ed ora lavora ad un importante progetto all'Istituto di chimica del riconoscimento molecolare del Consiglio Nazionale delle Ricerche di Milano (Icrm-Cnr).
Il progetto di Giulia Morra riguarda lo studio del funzionamento della proteina Hsp90, coinvolta nello sviluppo incontrollato delle cellule tumorali e nella loro immortalità.
“La Hsp90 (Heat Shock Protein - proteina da shock termico) è detta “chaperone” - spiega la ricercatrice - perché ha la funzione di aiutare altre proteine (dette “clienti”) ad acquisire una corretta conformazione ed è presente e attiva in molti tipi di cellule neoplastiche. La sua presenza favorisce anche la capacità delle cellule tumorali di sopravvivere e adattarsi alle condizioni di stress cellulare.

Quindi le caratteristiche peculiari che definiscono le cellule tumorali maligne (sviluppo incontrollato e immortalità) sono, in definitiva, dovute all'azione combinata di Hsp90 e delle proteine “clienti”. “Se la proteina Hsp90 non funziona – continua – la cellula neoplastica muore. Per questo è il bersaglio ideale per nuovi approcci della terapia anticancro”. Il progetto portato avanti dall'Icrm-Cnr è proprio basato sullo studio del meccanismo di funzionamento di Hsp90.
La dottoressa Mora spiega: “E' fondamentale capire il meccanismo di azione di questa proteina, descrivendo la sua azione a livello atomico, in modo da ottenere più informazioni utili possibili per individuare degli inibitori capaci di bloccarla, che potrebbero diventare, potenzialmente, dei farmaci antitumorali mirati”.
I dettagli a livello atomico di una proteina in movimento, possono essere ricavati solo in modo teorico, per mezzo della dinamica molecolare. “Si tratta di un metodo di calcolo – continua Morra – che basandosi su leggi fisiche e sulle proprietà chimiche della molecolari, partendo da una struttura statica è in grado di simularne i movimenti in modo realistico e con un dettaglio atomico. Attraverso la simulazione, è possibile scoprire quali sono le aree della proteina implicate nella sua azione e di conseguenza ipotizzare dei meccanismi su cui intervenire con piccole molecole progettate ad hoc”. Questo metodo finora è stato applicato ad una porzione ridotta della Hsp90 e ha dato buoni risultati.
La ricercatrice spiega che ora è disponibile la struttura 3D di un complesso formato dalla proteina Hsp90 e una proteina cliente (del gruppo delle kinasi) fondamentale nel processo di proliferazione della cellula. “Da questo partirà la nostra analisi dinamica. E' un'analisi molto impegnativa dal punto di vista computazionale: il sistema conterrà circa 300.000 atomi e sarà necessario qualche mese di calcolo, ma consentirà di mettere in luce la complessa regolazione del meccanismo di interazione di Hsp90 con importanti proteine come le kinasi e inoltre potremo vedere quali aminoacidi sono responsabili dell'interazione tra le proteine e quali zone della proteina sono attive nel movimento”. In seguito, gli scienziati potranno cercare gli inibitori adatti.

Redazione (21/05/2008)
Pubblicato in Biochimica e Biologia Cellulare
Tag: Hsp90, Icrm, Cnr, Oreal-UNESCO

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