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a_a1003
Nuovo Arrivato
5 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 12:26:20
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Ragazzi sto studiando le tecniche ottiche, vorrei sapere i metodi diretti per misurare la concentrazione di una sostanza, quando dice che le proteine assorbono a 280 nm, se dovessi analizzare una soluzione il risultato sarebbe un multiplo di questo valore in relazione proporzionale alla concentrazione di proteine nella mia soluzione?
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chim2
Utente Attivo
2110 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 12:43:06
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perchè multiplo? |
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a_a1003
Nuovo Arrivato
5 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 12:51:26
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Non so era una supposizione...è evidente che non ho capito un granchè!! Qual'è la risposta che risultato avrò analizzando una soluzione? |
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chim2
Utente Attivo
2110 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 12:54:17
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ci sono dei metodi specifici e non so a quale ti riferisci,cmq in generale misuri l'assorbanza delle soluzioni standard fai una retta di calibrazione e poi misuri l'assorbanza del campione tuo in esame poi utilizzando la retta di taratura e la legge di Lambert-Beer trovi la concentrazione incognita |
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a_a1003
Nuovo Arrivato
5 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 12:56:46
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Io ho studiato tutto quanto della teoria, la legge di lambert e beer,la strumentazione e tutto quello che ho trovato, ma vorrei sapere nella pratica che risultato avrò, come output la macchina ti disegna un grafico, dei picchi su cui lavorare? |
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chim2
Utente Attivo
2110 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 13:00:05
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che risultato avrai dipende dal tuo campione mica lo posso sapere e decidere io! non so se ci sono programmi che ti fanno direttamente la retta mentre misuri...io ho sempre segnato i valori e poi (nei compiti l'ho fatto a mano e calcolatrice) utilizzavo execell |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 13:03:27
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Citazione: se dovessi analizzare una soluzione il risultato sarebbe un multiplo di questo valore in relazione proporzionale alla concentrazione di proteine nella mia soluzione?
Scusate, ma certo che sarebbe un multiplo, proprio per la legge di Lambert Beer. |
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a_a1003
Nuovo Arrivato
5 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 13:15:30
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Io non sto facendo nulla in laboratorio, evidentemente mi sono spiegata malissimo! Sto studiando per l' esame di biotecnologie e devo fare come argomento le tecniche ottice. Ho studiato tutto quanto, ma ora sono arrivata ai metodi di misurazione della concentrazione, ci sono metodi diretti ed indiretti tra i diretti ad esempio porta che le proteine assorbono radiazione a 280 nm, ora mi chiedo in una situazione del tutto ipotetica ho una soluzione e voglio sapere che concentrazione di una certa proteina ho all' interno di questa soluzione. Com'è la procedura praticamente? mi compare su un displey un certo valore e questo valore che suppongo sia la concentrazione che relazione ha con il fatto che so che la lunghezza d'onda è di 280 nm? Il problema è studiare sui libri cose che dovrebbero essere un po' più pratiche, a questo punto non ci capisco più nulla! |
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chim2
Utente Attivo
2110 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 13:15:59
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si direttamente proporzionale ma non vuol dire che se mi misuri gli standard raddoppi la concentrazione mica l'assorbanza raddoppia |
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chim2
Utente Attivo
2110 Messaggi |
Inserito il - 05 novembre 2010 : 13:23:17
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allora l'hai detto tu sai dove cade il max di assorbimento a 280,sai la concentrazione degli standard (cioè sai il titolo) di queste soluzioni misuri l'assorbanza ora cosa hai? -l'assorbanza degli standard e la concentrazione degli standard -fai la retta di calibrazione (puoi farla anche al pc) -misuri l'assorbanza del campione incognito e registri il valore...ma non sai la sua concentrazione giusto? -A=abC in questa equazione ti manca proprio l'equazione del campione incognito inserisci i dati che hai e trovi C del campione incognito |
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