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Autore Discussione  

ilatwins
Utente Junior


Cittą: pavia


121 Messaggi
Inserito il - 19 gennaio 2009 : 11:40:21  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di ilatwins Invia a ilatwins un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciao a tutti!
Sto preprando l'esame di enzimologia e non mi č chiaro come avvenga tale studio.
Sugli appunti ho scritto che si utilizza un marcatore e poi si esegue idrolisi e cromatografia...confrontando i tempi di eluizione ho modo di individuare gli amminoacidi marcati...ma come č possibile?
Devo fare diverse prove con diversi marcatori specifici per un certo amminoacido??aiutooo. NON riesco a capire

ilatwins
Utente Junior


Cittą: pavia


121 Messaggi
Inserito il - 20 gennaio 2009 : 11:20:37  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di ilatwins Invia a ilatwins un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Forse sono riuscita a rispondermi da sola!
Prendo come esempio le proteasi a serina.
La marcatura posso eseguirla utilizzando il DIPF...esso si legherą ai residui di serina...e se in bassa concentrazione..esso si legherą alla serina del sito attivo perchč iperreattiva..giusto?
Dopo di che eseguo analisi degli amminoacidi (tramite cromatografia in HPLC????), proteolisi controllata e sequenziamento?

Se invece volessi solo vedere il ruolo fondamentale della serina nell'attivitą catalitica...la marcatura inattiva la catalisi e quindi non troverei attivitą enzimatica...ma questa asssenza di attivitą come la vedo?
Spero qualcuno possa ispondermi..
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