ciao a tutti, avrei bisogno di una delucidazione in merito agli enzimi. che differenza c'è tra inibitori non competitivi e inibitori allosterici, dal momento che entrambi si legano a un sito diverso da quello catalitico?! gli enzimi allosterici hanno, forse, una struttura diversa da quelli "normali" (passatemi il termine)? ed infine, per quale motivo gli enzimi allosterici presentano una curva sigmoidea e non una iperbole? più precisamente, perché in presenza di un enzima allosterico, la prima molecola di substrato si lega con difficoltà al sito catalitico, mentre secondo la teoria cinetica di M.Menten all'inizio la velocità è direttamente proporzionale al substrato? grazie in anticipo!!
Allora gli inibitori alloesterici legandosi all'enzima provocano una variazione conformazionale che rende l'enzima meno affine al substrato. Gli inibitori non competitivi non mediano necessariamente delle variazioni conformazionali, ed hanno effetti cinetici diversi. un enzima alloesterico è un una proteina in cui il legame di un ligando ad un sito modifica la proprietà di un altro sito sulla stessa molecola. Per cui la prima modificazione conformazionale dovuta al legame cn un attivatore viene comunicata alle subunità adiacenti rendendole più affini al substato stesso. Questo è un legame di tipo cooperativo. Gli enzimi alloesterici presentano una curva sigmoidea perchè essa la puoi vedere come una curva ibrida che riflette la presenza di una forma ad alta affinità ed una a bassa affinità(prima che il primo modulatore si leghi o prima che la modificazione conformazionale venga trasmessa).