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 Chiarimenti sulla replicazione di virus a RNA
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andreat
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2 Messaggi

Inserito il - 07 febbraio 2008 : 12:27:22  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di andreat Invia a andreat un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
allora ragazzi citando gli appunti davanti a me:"il genoma a rna funge direttamente da rna:si sintetizza il filamento b dal filamento stampo a.".potrei avere chiarimenti??

Giuliano652
Moderatore

profilo

Prov.: Brescia


6941 Messaggi

Inserito il - 07 febbraio 2008 : 12:43:10  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Giuliano652 Invia a Giuliano652 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
forse la frase esatta potrebbe essere una cosa tipo:

Il genoma a RNA può funzionare direttamente da mRNA (in caso di RNA+) e sintetizzare proteine. Per la sua replicazione viene prima trascritto producendo un RNA- e questo funge da stampo per l'RNA+
Se il genoma è RNA- allora non può funzionare da mRNA e come prima cosa produce un RNA+.

Fila meglio così?

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123Vale
Nuovo Arrivato




57 Messaggi

Inserito il - 08 febbraio 2008 : 11:43:54  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di 123Vale Invia a 123Vale un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciao ragazzi, avendo dato appena l'esame di microbiologia&virologia applicata sò bene come replicano virus, avendo studiato la replicazione di ogni virus!!!
I virus a RNA si dividono in 4 famiglie per quanto riguarda la replicazione:
VIRUS A RNA FILAMENTO A POLARITA' NEGATIVA
appartengono a questo gruppo: Paramyxovirus (virus della parotite, parainfluenzali, morbillo)
Orthomyxovirus (virus dell'influenza A,B,C)
Rhabdovirus
Filovirus
Arenavirus
Bunyavirus
Questi virus possiedono i cosidetti genomi NON infettanti, in quanto se si inserisce solamente il genoma poichè è a polarità negativa non viene riconsciuto dalla RNA pol dell'ospite e non viene tradotto e l'infezione non procede. Infatti questi virus per risultare infettati si devono portare dietro una RNA pol RNA dipendente che converte il singolo filamento a polarità negativa in polarità positiva. Questo filamento poi serve sia come stampo per nuovo materiale genetico dei virioni da sintettizare, sia come mRNA tradotto da RNA pol (eucariotica o nel caso di virus molto grandi si portano dietro una loro RNA pol) in proteine precoci che dirigono la replicazione del genoma e proteine tardive per la sintesi del capside.
I virus dell'influenza hanno il genoma a RNA che entra nel nucleo della cellula ospite e "ruba" il CAP ai mRNA della cellula ospite e pertanto inganna la cellula e non fa subire al proprio RNA il processo di splicing.

VIRUS A RNA CON FILAMENTO A POLARITA' POSITIVA
appartengono a questo gruppo: Togavirus
Picornavirus
Flavivirus
Calicivirus
Astrovirus
Coronavirus
Questi virus possiedono il cosidetto genoma infettante poichè il loro fila mento di RNA è subito infettante e riesce a essere tradotto dalla RNApol;le proteine precoci sintetizzate vanno poi a dirigere la copia del filamento a RNA da incapsidare nei vari virioni.

RETROVIRUS
Ogni retrovirus posside un singolo filamento di RNA, in duplice copia; si pùò dire che sono "diploidi".
Questi virus necessitano di portarsi dietro una TRASCRITTASI INVERSA che copia un complementare alk filamento di RNA sottoforma di DNA, ne risulta un ibrido DNA-RNA. Dopodichè interviene una RNAasi H che degrada il filamento a RNA e il singolo filamento di DNA viene ultimato con la sintesi del suo filamento complementare. Questo doppio filmanto a DNA entra nel nucleo, può integrarsi con il genoma della cellula infettata.
Il genoma virale viene trascritto e tradotto in proteine. mRNA della lunghezza del genoma escono dal nucleo e non vengono tradotti in quanto rappresentano il genoma virale dei virioni di nuova sintesi.

REOVIRUS
Virus a RNA a doppio filamento. La trascrizione del genoma virale inizia quando l'uncoating non è stato terminato. Escono le molecole di RNA a polarità positiva che vengono tradotte, altre vengono copiate identiche ed incapsidate. All'interno di ogni provirione viene ultimata la sintesi del filamento complementare a RNA.

Ragazzi scusa la noia e la lunghezza, ma siccome io ci ho messo un po' a studiare e capire tutto ciò, spero che questo possa servire a qualcuno.
CIAO
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cribbiones24
Nuovo Arrivato



3 Messaggi

Inserito il - 02 febbraio 2009 : 18:26:49  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di cribbiones24 Invia a cribbiones24 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
complimenti sei stata molti chiara ed esplicativa!!grazie mille potresti consigliarmi qualche buon testo o meteriale on line per studiare virologia?
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emoglobina
Nuovo Arrivato

Prov.: Taranto
Città: roma


6 Messaggi

Inserito il - 21 settembre 2009 : 21:56:25  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di emoglobina  Rispondi Quotando
sei stata grande grazie anche da parte mia .ciao ciao

life goes on
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0barra1
Utente Senior

Monkey's facepalm

Città: Paris, VIIème arrondissement


3847 Messaggi

Inserito il - 22 settembre 2009 : 11:10:43  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di 0barra1 Invia a 0barra1 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Domanda: nel caso di infezione di un fago ssRNA+, la traduzione del genoma fagico dà una poliproteina che viene tagliata da proteasi onde formare le varie proteine, tra cui anche la RNA replicasi. Questa proteasi è contenuta nel virione? Oppure la poliproteina presenta all'interno la proteasi che è in grado di escindersi dalla catena peptidica, un po' come si attiva il pepsinogeno a pH acidi?
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Dionysos
Moderatore

D

Città: Heidelberg


1913 Messaggi

Inserito il - 22 settembre 2009 : 20:45:14  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Dionysos  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Dionysos Invia a Dionysos un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
@ 0barra1 : posso risponderti solo per quanto riguarda lo stereotipo dei virus ssRNA+
che infettano l'Uomo, ossia i Picornaviridae. Nel loro caso la poliproteina contiene
al suo interno attività self-clivante che è immediatamente attiva non appena la proteina
viene tradotta. L'attività proteasica è comunque isolabile anche da prodotti di clivaggio
della stessa poliproteina, suggerendo che esista una proteasi in grado di funzionare sia
post-clivaggio (quando in forma globulare isolata) sia in pre-clivaggio (quando legata
covalentemente a tutte le altre proteine virali, a dare la poliproteina).

Sono moltissimi i virus a ssRNA+ che usano questo stesso sistema (non solo i Picorna)

Credo sia ragionevole sospettare che un tale meccanismo si sia conservato
a partire dai virus più ancestrali, ma non so dirti per i batteriofagi

Volere libera : questa é la vera dottrina della volontà e della libertà
(F.W. Nietzsche)

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0barra1
Utente Senior

Monkey's facepalm

Città: Paris, VIIème arrondissement


3847 Messaggi

Inserito il - 23 settembre 2009 : 19:37:01  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di 0barra1 Invia a 0barra1 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Grazie, ho parlato dei fagi ma mi era utile anche per i virus animali, ottimo. Nel caso dei retrovirus, invece, la proteasi è normalmente già presente nel virione, come per HIV. Correggimi se sbaglio.

saluti
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Giuliano652
Moderatore

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Prov.: Brescia


6941 Messaggi

Inserito il - 23 settembre 2009 : 20:35:07  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Giuliano652 Invia a Giuliano652 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
sì, è presente nel virione

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/69/Hiv.gif

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Dionysos
Moderatore

D

Città: Heidelberg


1913 Messaggi

Inserito il - 23 settembre 2009 : 20:55:55  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Dionysos  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Dionysos Invia a Dionysos un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
...ed è pure attiva, solo ed esclusivamente quando è all'interno del virione!

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0barra1
Utente Senior

Monkey's facepalm

Città: Paris, VIIème arrondissement


3847 Messaggi

Inserito il - 24 settembre 2009 : 13:23:55  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di 0barra1 Invia a 0barra1 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
L'ultima affermazione di Dionysos mi ha creato qualche problema.

Se la proteasi è attiva soltanto nel virione, ciò cozza con ciò che avevo compreso e che ora ti illustro:

una volta integratosi nel genoma dell'ospite il DNA del provirus viene trascritto e poi tradotto per dare una poliproteina che viene idrolizzata a svariate proteine ad opera della proteasi portata dal retrovirus all'interno del virione.

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Giuliano652
Moderatore

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Prov.: Brescia


6941 Messaggi

Inserito il - 24 settembre 2009 : 16:23:34  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Giuliano652 Invia a Giuliano652 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
In effetti la cosa mette dei dubbi anche a me, la proteasi è essenziale per la maturazione del virus, taglia Gag per le proteine del core, Pol per gli enzimi ed Env per le proteine dell'envelope, senza di essa il virus non replica, anzi è un bersaglio di molti farmaci...

Probabilmente ha azione anche all'interno di HIV, ma "solo ed esclusivamente" la vedo difficile. Dionysos correggimi se sbaglio.

@0barra1: un piccolo appunto: la frase "il DNA del provirus" non ha senso. Per "provirus" si intende il DNA sintetizzato dalla trascrittasi inversa e integrato nel genoma. E' come dire "la macchina della Panda", insomma, la Panda è già una macchina...

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Dionysos
Moderatore

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Città: Heidelberg


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Inserito il - 24 settembre 2009 : 21:13:12  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Dionysos  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Dionysos Invia a Dionysos un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ragazzi, purtroppo stasera non ho tempo di linkarvi articoli
vari (domani mattina ho un esame..). Questo è il meccanismo
di funzionamento della proteasi di HIV a seguito del budding,
ovvero della gemmazione della neoparticella virale immatura:


Immagine:

58,67 KB

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Dionysos
Moderatore

D

Città: Heidelberg


1913 Messaggi

Inserito il - 24 settembre 2009 : 21:15:03  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Dionysos  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Dionysos Invia a Dionysos un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciò non cozza per nulla con quello che avete detto, che è tutto corretto.

EDIT: tutto tranne il fatto che tagli Env, appunto

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Giuliano652
Moderatore

profilo

Prov.: Brescia


6941 Messaggi

Inserito il - 24 settembre 2009 : 21:59:14  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Giuliano652 Invia a Giuliano652 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
In effetti hai ragione, mi suonava strano soprattutto per le proteine di env, che in effetti vengono clivate da proteasi cellulari, quindi il problema non si pone

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Giuliano652
Moderatore

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Prov.: Brescia


6941 Messaggi

Inserito il - 24 settembre 2009 : 22:00:34  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Giuliano652 Invia a Giuliano652 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
questo l'ho trovato ora, se dovesse interessare:

http://www.mcld.co.uk/hiv/

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Geeko
Utente

Ctenophor1.0

Città: Milano


1043 Messaggi

Inserito il - 25 febbraio 2012 : 12:35:44  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Geeko Invia a Geeko un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Anziché aprire un nuovo topic riesumo questo qui che mi sembra attinente al mio dubbio, che riguarda la proteasi retrovirale.

Allora, so che la traduzione dell'RNA messaggero gag-pol-env mi dà origine prevalentemente (in termini quantitativi) alla poliproteina GAG, ma anche al prodotto GAG-POL a seguito di un meccanismo di "readthrough" ribosomiale, oppure ancora al prodotto poliproteico ENV a seguito di splicing alternativo. Giusto?

Ora, la sequenza codificante per la proteasi virale è collocata entro la regione gag? (perché il mio libro dice così, ma altrove ho trovato che sta nella regione pol invece) Ma il mio dubbio è questo:
So che le poliporteine virali (cioè GAG e GAG-POL) vengono cleavate durante o dopo il processo di gemmazione per consentire quindi la maturazione della particella virale, e so che questa proteolisi avviene a carico proprio della proteasi virale, giusto? Ma se questa è ancora "intrappolata" dentro alle poliproteine GAG e GAG-POL come fa a consentire tutto ciò?
Mantiene comunque la sua attività proteolitica anche facendo ancora parte delle poliproteine (quindi attività autoproteolitica) oppure è stata precedentemente liberata da proteasi cellulari?
Terza opzione che mi è venuta in mente è che possa venir liberata a livello cellulare dalla stessa proteasi che era stata precedentemente veicolata dal virione...

Insomma...aiutooo


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GFPina
Moderatore

GFPina

Città: Milano


8408 Messaggi

Inserito il - 25 febbraio 2012 : 13:37:39  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di GFPina  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di GFPina Invia a GFPina un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Vediamo se riesco a farti chiarezza.
Punto primo la sequenza per la "proteasi" matura si trova su POL, ma il fatto è che la proteasi non viene prodotta sotto forma di proteasi matura ma viene prodotta dalla poliproteina GAG-POL che contiene parte della sequenza di GAG e la sequenza di POL (N.B. Non scendo nei dettagli, ma questo è importante perchè per la maturazione della proteasi servono altre sequenze come ad es. P6 che si trova su GAG)

Punto secondo: la proteasi "matura" funziona come dimero e taglia con elevata efficienza i suoi substrati, tuttavia possiede anche una attività autocatalitica che le consente di autoexcidersi dalla poliproteina GAG-POL e autoprocessarsi per arrivare alla forma matura. In realtà pare che questo processo inizialmente sia poco efficiente ma man mano che si forma la proteasi matura si ha un aumento anche del processualmente della proteasi. Insomma, basta che si formi la prima e poi si ha un effetto a cascata.
È "fondamentale" però che la proteasi non si attivi quando è ancora all'interno della cellula perchè causerebbe grossi danni, proprio per questo motivo la sua maturazione è ritardata e avviene solo quando si trova all'interno del virione.
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Geeko
Utente

Ctenophor1.0

Città: Milano


1043 Messaggi

Inserito il - 25 febbraio 2012 : 13:49:22  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Geeko Invia a Geeko un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Perfetto, quindi la figura sul mio libro è sbagliata.
Quindi la proteasi si autoexcide dalla poliproteina immatura GAG-POL una volta all'interno della particella virale immatura (quindi dopo il budding dalla cellula ospite).
Grazie mille

ps. Se non ho cpaito male quindi una particella virale infettante contiene ancora al suo interno delle proteasi virali giusto (o vanno degradate)? Queste quindi non svolgerebbero alcuna funzione nel successivo ciclo infettivo..


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Dionysos
Moderatore

D

Città: Heidelberg


1913 Messaggi

Inserito il - 26 febbraio 2012 : 00:32:23  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Dionysos  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Dionysos Invia a Dionysos un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Citazione:
ps. Se non ho cpaito male quindi una particella virale infettante contiene ancora al suo interno delle proteasi virali giusto (o vanno degradate)? Queste quindi non svolgerebbero alcuna funzione nel successivo ciclo infettivo..


La tua osservazione è logica e pure interessante, purtroppo però
non si sa molto su eventuali funzioni temporalmente successive
della proteasi di HIV, e perciò non possono essere "ruled out".

Ci sono alcune evidenze, tipo questo vecchio lavoro ma non conosco sviluppi.

Sarebbe interessante saperne di più...

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Geeko
Utente

Ctenophor1.0

Città: Milano


1043 Messaggi

Inserito il - 26 febbraio 2012 : 17:02:14  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Geeko Invia a Geeko un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Grazie mille della precisazione!


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