Una sorprendente colla batterica

La proteina da cui fuoriesce forma un tetramero

Per attaccarsi alle cellule nel tratto respiratorio e dare inizio a un'infezione, il batterio Haemophilus influenzae deve secernere una proteina che agisce come una colla. In un articolo pubblicato sul numero del 5 ottobre della rivista "Proceedings of the National Academy of Sciences", i ricercatori della Scuola di Medicina dell’Università di Washington di St. Louis riferiscono che lo studio della valvola che lascia fuoriuscire la colla ha svelato alcune informazioni sorprendenti.
Gli scienziati hanno studiato la valvola per comprendere meglio come il batterio interagisce con le cellule dell'ospite.

Queste informazioni potrebbero contribuire allo sviluppo di nuovi farmaci per curare le infezioni di H. influenzae, una diffusa causa di malattia del tratto respiratorio e, a volte, di meningite batterica.
Joseph W. St. Geme e colleghi hanno determinato che la proteina che costituisce la valvola, HMW1B, è strutturalmente simile ad altre proteine che si trovano in un gran numero di forme di vita, dagli esseri umani alle piante a organismi monocellulari. Queste proteine, che creano aperture che spostano sostanze da una parte della membrana cellulare all'altra, sono note collettivamente come proteine di tipo Omp85.
A parte le similarità, però, HMW1B possiede alcune caratteristiche inaspettate. Su altre superfici batteriche, le proteine di questo tipo sono monomeri, proteine attive quando è presente una singola copia della proteina. Invece, per formare un poro attivo, sono necessarie quattro copie di HMW1B in una struttura chiamata tetramero.
A questo punto, i ricercatori si attendevano che le quattro copie di HMW1B formassero una struttura circolare con una singola apertura centrale. Invece, con ogni probabilità, ciascuna copia di HMW1B ha un'apertura nel suo centro per far attraversare la membrana cellulare alle proteine della colla, chiamate adesine.

N. K. Surana, S. Grass, G. G. Hardy, H. Li, D. G. Thanassi, J. W. St. Geme III, "Evidence for conservation of architecture and physical properties of Omp85-like proteins throughout evolution". Proceedings of the National Academy of Sciences, 5 ottobre 2004.

Fonte: (08/10/2004)
Pubblicato in Biotecnologie
Tag: colla, protein%batt%

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