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Un team di ricercatori è riuscito a scoprire il processo con cui il rame agisce sull'alfa-sinucleina causandone il suo anomalo ripiegamento e la conseguente formazione di fibrille


Da tempo tra i ricercatori era noto che alcuni metalli, tra cui anche il rame, sono in grado di aumentare i ripiegamenti anomali della proteina alfa-sinucleina, componente principale delle placche fibrillari che caratterizzano il morbo di Parkinson.
Solo ora, però, grazie a uno studio condotto dalla North Carolina State University è chiaro il modo in cui il rame agisce sui ripiegamenti proteici.
La prima autrice dell'articolo pubblicato sulla rivista scientifica Nature Scientific Reports, Rose Frisco ha spiegato che fin'ora erano solamente a conoscenza della possibilità che il rame interagisse con un determinata porzione di alfa-sinucleina, ma non erano in possesso di un modello dell'azione del rame a livello atomico.
Jerzy Bernholc, autore della ricerca, ha spiegato: "Capire il meccanismo molecolare del morbo di Parkinson potrebbe aiutare i ricercatori a sviluppare nuovi principi attivi che curino la malattia".
I ricercatori hanno utilizzato il computer Jaguar dell'Oak Ridge National Laboratory per poter calcolare le complesse equazioni che descrivono il processo d'azione a livello atomico.

Redazione MolecularLab.it (14/07/2011)
Pubblicato in Biochimica e Biologia Cellulare
Tag: sinucleina, fibrille, Parkinson
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