Salve devo fare una presentazione sulla review Dell estrazione della chimotripsina da una aragosta. Quando faccio la SDS-PAGE con campione e buffer mi da 20.1 kDa poi incubando a 100 gradi per 10 minuti con o senza ddt la proteina mi dà 28 kDa. Perché cambia?
Evidentemente la proteina non denaturata ha una conformazione più compatta rispetto a quella denaturata (scaldata a 100°C) e quindi migra più velocemente, denaturando la proteina si "apre" e quindi migra più lentamente.