Quanto è utile/interessante questa discussione:
Autore |
Discussione |
|
lorenzodm
Nuovo Arrivato
5 Messaggi |
Inserito il - 07 luglio 2016 : 10:39:56
|
Salve a tutti, sto studiando biochimica ed ho dei dubbi riguardo la regolazione dell'attività enzimatica. Ho capito che alcuni enzimi seguono la cinetica di michaelis-menten, mentre altri non la seguono (enzimi regolatori o allosterici). Parlando dei vari tipi di inibizione però (competitiva, incompetitiva, ecc...), mi sembra di aver compreso che gli inibitori non solo possano agire anche sugli enzimi michaeliani ma che possano anche agire sugli stessi legandosi a siti diversi dal sito attivo: se tutto quello che ho detto finora è corretto, allora mi sfugge la differenza fra enzimi michaeliani ed enzimi allosterici perchè a questo punto anche i michaeliani risulterebbero allosterici. Qualcuno sarebbe così gentile da farmi ordine in testa? :D
|
|
|
AxelHawke
Nuovo Arrivato
7 Messaggi |
Inserito il - 21 agosto 2016 : 19:25:38
|
Credo che il punto qui sia che gli enzimi allosterici non seguono una cinetica di M-M in presenza del modulatore il quale, se inserito nella miscela, cambia l'attività dell'enzima e quindi la curva della cinetica stessa. Un enzima non allosterico che segue un cinetica di M-M mantiene l'andamento anche se aggiungi altre sostanze; a menochè, certo, queste non siano inibitori competitivi. |
|
|
|
Discussione |
|
|
|
Quanto è utile/interessante questa discussione:
MolecularLab.it |
© 2003-18 MolecularLab.it |
|
|
|