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pipperoxp
Nuovo Arrivato
13 Messaggi |
 Inserito il - 07 giugno 2007 : 19:44:38
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Salve, non ho ancora capito come fa il legame della Hb con l'O2 a modificare l'affinità delle subunità vicine.
Sono arrivato al fatto che il legame dell'O2 alla prima subunità B1 riarrangia il fe2+ faccendolo passare da ALTO SPIN a BASSO SPIN, in questo modo torna "in piano" con la protoporfirina. Si trascina l'F8 che a sua volta si trascina tutta l'alfa elica rompendo in questo modo i legami che l'estremità C-terminale avevo instaurato con ASP94 di alfa2.
Ma il punto è: come fa questa transizione a modificare l'affinità per l'O2 nelle altre subunità?
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domi84
Moderatore
Città: Glasgow
1724 Messaggi |
Inserito il - 08 giugno 2007 : 02:15:47
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Bella domanda...Ora incuriosisce anche me. Quello che ricordo è che quella alfa elica crea anche una rotazione di 15 gradi (non ci giurerei su questo dato, se vuoi domani controllo) della sub-unità alfa rispetto a beta che evidentemente stabilizza lo stato T della molecola...ma non so precisamente come...(ammesso che i meccanismi della struttura l'Hb sia conosciuti fino a questi livelli...)!
aspetto con te che passi chicks80 o qualcun'altro a risponderci  ! |
Il mio blog: http://domi84.blogspot.com/
Le foto che ho scattato... |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 08 giugno 2007 : 07:20:17
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hmmmmm... i miei appunti su queste cose sono rimasti in Italia... se riesco a recuperarli (erano in formato elettronico) vi faccio sapere.
così a naso direi che siccome le varie subunità sono legate tra loro non è sorprendente che ruotando una parte di una si possa muovere anche un'altra subunità, ma non ricordo di preciso quali aminoacidi siano coinvolti in tutto questo. |
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1914 Messaggi |
Inserito il - 08 giugno 2007 : 18:06:28
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da un punto di vista chimico fisico c'e' una rottura di ponti salini e modificanzioni di interazioni idrofobiche e sul Voet (strano ma vero) stanno scritte nel dettaglio,comunque sia secondo il modello MWC ci sono dei postulati,e uno di questi e' che l emoglobina e' una proteina allosterica composta da protomeri e che la struttura di un protomero e' la risultante di altri protomeri,ora.... l Hb si trova all equilibrio ET<- --->ER ,questi hanno siti equivalenti ma ciascuna forma ha una diversa affinita' per l O2,quando l O2 incontra la forma ET si lega e si stacca "velocemente",quando incontra la forma ER la stabilizza e siccome l equilibrio dev essere rispettato sottrae la forma ER dalla ET,poi il protomero a cui si lega ruota di 15° e rende accessibile la seconda molecola al secondo sito .
Per rispondere in breve alla tua domanda posso dirti che l Hb si apre e rende accessibile l O2 alle subuntita'ciascuna rispetto all altra questo nel modello di Monod......a dimenticavo c'e' l 1.3 bisfosfoglicerato che stabilizza la forma ET(nel modello KNF ogni protomero puo' puo' stare nella forma R o T indipendentemente dalla molecola intera)
.....dici che sono stato chiaro?:) |
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bisto x
Nuovo Arrivato
Prov.: Trapani
Città: favignana
5 Messaggi |
Inserito il - 16 giugno 2007 : 16:38:45
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| centra qualcosa il legame del hb al 2,3 bifosfoglicerato con l'adattamento? |
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1914 Messaggi |
Inserito il - 16 giugno 2007 : 17:30:05
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si,è un effettore allosterico negativo che si interpone tra le sub unita' alfa-beta e non permette all emoglobina di respirare(l emoglobina si dice che respira poiche' si apre e si chiude su se stessa)e quindi di aprirsi affinche' l O2 si leghi con la prima subunita',diminuisce l affinita' verso l O2 perche'per legarsi deve vincere anche questa forza dovuta alla presenza dell 2,3 bisfosfoglicerato e comunque nell adattamento abbiamo anche un aumento di Hb nel sangue.
PS:la scoperta del 2,3 bisfosfoglicerato era in contrasto con il modello matematico MWC e con i suoi principi,fino a che non arrivo' Peruz che diede una chiara spiegazione sulla funzione ed il comportamento del 2,3 bisfosfoglicerato |
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sono ignorante
Nuovo Arrivato
Prov.: Cagliari
Città: cagliari
5 Messaggi |
Inserito il - 24 giugno 2007 : 23:23:07
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| Quando l'Hb arriva a livello polmonare sottoforma di bicarbonato di sodio incontra un pH più alto e una temperatura leggermente più bassa..(ricorda sempre che la temperatura corporea si aggira attorno ai 37°C-non pensare che si abbassi tantissimo ma come sai a livello tissutale per effetto del metabolismo cellulare la temperatura è più elevata)..e questo favorisce il distacco della CO2 che deve essere eliminata all'esterno; contemporaneamente l'ossigeno che viene introdotto si lega all'atomo di Fe 2+ (e non 3+ perchè altrimenti non legherebbe mai l'ossigeno visto che ha un numero di ossidazione -2)del gruppo eme che ha una struttura altamente idrofobica proprio per mantenere il Fe sempre in quello stato di ossidazione.una volta che il Fe ha legato l'ossigeno,rientra nel piano dell'eme trascinandosi con se l'elica f ed ecco che si ha un cambio cambio conformazionale della proteina, la rottura delle coppie ioniche(le coppie ioniche sono quelle che caratterizzano lo stato T cioè teso dell'emoglobina si tratta in poche parole di ponti salini)la coppia ionica più famosa è quella dell'istidina 146(+) e dell'aspartato 94(-) che a causa della perdita del protone da parte dell'istidina(l'unico amminoacido in grado di legare reversibilmente i protoni) ,l'asprtato viene allontanato di conseguenza determinando la rottura di questa coppia ionica ma ovviamente anche di altre coppie ioniche presenti.Questo porta così al passaggio dallo stato T allo stato R cioè rilassato(proprio perchè a tendere la struttura dell'emoglobina sono le coppie ioniche) aumentando così l'affinità dell'Hb per l'ossigeno.Un consiglio..non immaginarti l'Hb come una molecola statica ma ricordati sempre che la chimica è movimento, è dinamicità..le molecole sono sempre in continuo cambiamento..come tutte le proteine che si legano ad un substrato,come l'Hb, subiscono un cambio conformazionale, importantissimo da un punto di vista chimico e metabolico.Inoltre l'Hb gode di una proprietà che è quella della cooperatività di legame,cioè il primo legame dell'osssigeno è più difficoltoso mentre il secondo risulta più facile e via via sempre più facile finchè la proteina non risulti completamente saturata di ossigeno. Ecco perchè l'emoglobina presenta graficamente una curva sigmoide e non iperbolica come la Mioglobina.L'Hb presenta una curva sigmoide proprio perchè generalmente in natura ha sempre legati con sè i fattori allosterici Quali 2,3BPG, protoni,CO2. |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
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Fluoxetina
Nuovo Arrivato
Prov.: L'Aquila
Città: Capistrello
2 Messaggi |
Inserito il - 27 giugno 2007 : 20:34:26
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Si chiama effetto Bohr, il legame di un ossiggeno con un gruppo eme modifica la conformazione dell'eme stessa. Il Ferro non legato all'ossigeno è leggermente 'affondato' rispetto al piano dell' EME, formando una specie di cupola. Dopo il legame con l'ossigeno il Fe(II) si sposta nel piano dell' EME, schiacciando la cupola, tanto che si dice che il complesso è "Picchettato", tale modificazioni, tramite l' His F8, si ripercuotono sull'intera struttura proteica, aumentando anche di un fattore 100 l'affinità dell'Emoglobina per l'Ossigeno.
Lo spostamento dell'atomo di ferro è di cira = 0,6 A |
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silviolivio
Nuovo Arrivato
Prov.: napoli
Città: trecase
47 Messaggi |
Inserito il - 05 luglio 2007 : 16:28:47
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| sicura che sia questo l'effetto bohr...e che invece non sia la dinamica dei vai cambiamenti di ph a livello dei polmoni e dei tessuti che permettono all'emoglobina di rilasciare O2 e attaccare CO2 e il contrario alivello polmonare? |
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transizione stato T--R
Didattica
