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anyso
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
 Inserito il - 22 maggio 2007 : 14:28:22
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ALLORA...VORREI CAPIRE KOSA SIGNIFICA precisamente KE L 'EMOGLOBINA PRESENTA UNA MAGGIORE AFFINITà PER il monossido di carbonio rispetto all o2...cioè il monossido d carbonio si lega + facilmente al ferro??? però c'è una contraddizione dal momento che il mio prof a lezione c ha spiegato ke a causa della geometria lineare della CO e a causa della presenza dell istidina distale che crea ingombro sterico è impossibile che si stabilisca un legame tra ferro e ossigeno del CO cosa ke invece è possibile per l'O2 data la sua geometria planare che nn interferisce con l istidina distale riuscendosi ad inserire tra quest ultima e il ferro....DUNQUE SE è VERO CIò...COME SI SPIEGA LA MAGGIORE AFFINITà DELL EME PER IL MONOSSIDO DI CARBONIO RISPETTO ALL OSSIGENO?????? SCUSATE SE VI SEMBRA BANALE LA MIA DOMANDA..FORSE MI SFUGGE QUALCOSA..ILLUMINATEMI VI PREGO!!
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Giggiolo
Nuovo Arrivato
25 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 16:57:48
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può essere che CO si leghi all'Hg in un sito differente alterando la conformazione dell'Hb in modo tale da rendere più difficoltoso il legame dell'O2?
io la butto là
ciao |
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anyso
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 17:03:28
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| no..il sito di legame è l ostesso credo...è l anidride carbonica ke si lega a un altro sito..e poi io so ke il monossido di carbonio impedisce il rilascio dell ossigeno da parte dei gruppi eme a livello dei tessuti...quindi se c'è CO IL PRIMO EME D UN EMOGLOBINA LO LEGA E TALE LEGAME INDUCE I RIMANENTI 3 EME A LEGARE + FORTEMENTE L'OSSIGENO ( NN SO PERCHè)IN MODO DA INTRAPPOLARLO SENZA CEDERLO AI TESSUTI..CORAGGIO NESSUNO SA SPIEGARMI QUESTA CONTRADDIZIONE???????!!?! |
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Saretta
Utente Junior
Prov.: Roma
Città: Provincia di Roma
263 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 17:23:30
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Allora l'anidiride carbonica lega l'emoglobita all'estremità N-ter di ciascuna catena globinica, formando Carbamminoemoglobina (si lega a un gruppo alfa amminico).
Succede che questa reazione di legame produce ioni H+, che vanno a agire mediante l'effetto Bohr, secondo il quale:
HHb+ + O2 => HbO2 + H+
HHb+ + O2 <= HbO2 + H+
http://it.wikipedia.org/wiki/Effetto_Bohr
da cui deduci che il legame dell'emogliobina con l'ossigeno è influenzato da ph. Se aumenti la concentrazione di H+, la reazione si sposta a sinistra e quindi O2 viene rilasciato.
I gruppi eme dell'Hb legano O2, non CO2, e il cambiamento conformazionale di cui parli è quello che avviene tra Stato T (minore affinità per O2) e Stato R (maggiore affinintà).
Spero di aver capito il senso della tue domande e soprattutto di essermi ricordata tutto bene  |
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anyso
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 17:52:39
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| si lo so che si lega a un altro sito la co2.. ma io parlo del monossido di carbonio! dove si lega? e perkè è + affine all 'eme rispetto all ossigeno? come fa ad essere + affine se nn riesce a inserirsi tra l istidina e il ferro a causa della sua geometria??????? perkè nn riesco a spiegarmi!?!?! |
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Saretta
Utente Junior
Prov.: Roma
Città: Provincia di Roma
263 Messaggi |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 21:56:06
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Il monossido di carbonio (CO) si lega al ferro eme, così come l'ossigeno, ma con un'affinità di ~200 volte maggiore. In pratica si attacca lì e ci resta, impedendo all'ossigeno di legarsi (da cui l'asfissia da CO).
L'istidina distale in effetti previene l'attacco del CO al ferro eme, ma se hai un'alta concentrazione di CO questo può comunque entrare nella tasca (forse l'istidina si sposta, non sono sicuro) e una volta che si è legato non si stacca più.
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1914 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 22:32:25
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L'istidina E7 ha diverse funzioni importanti ,impedisce l entrata dei protoni nella tasca apolare che accolglie l eme grazie al suo residuo imidazolico con un pk=6 ,e quindi impedisce la formazione della metaMb (che legherebbe H2O con il Fe+++),inoltre impedisce che il legame con il CO al ferro sia perpendicolare al piano tetrapirrolico,abbassando l affinita' di questo legante con il Fe++, diciamo che se il rapporto tra le affinita' di CO e di O2 per Mb fosse lo stesso che si ha nelle ferroporfirine,la Mb (lo stesso vale per ciascun protomero dell Hb)sarebbe completamente impegnata nel legame con CO,invece fisiologiacamente, solo l 1% di Mb risulta legata a questo legante,
Ci sono casi patologici che portano alla formazione dell emoglobina di Zurigo,in cui si ha la formazione di carbonil_Hb (che ho gia' postato ma non trovo) |
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anyso
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
Inserito il - 22 maggio 2007 : 22:48:38
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| AHHHHHHH....quindi maggiore affinità significa anke minore reversibilità del legame..nel senso ke se lega il monossido di carbonio, lo lega + saldamente senza rilasciarlo, cosa ke invece fa con l'o2...a parità di pressioni parziali si lega meglio l ossigeno ma se è presente in alte concentrazioni, il monossido satura l eme distaccandosene difficilmente..giusto???????? |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
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Giggiolo
Nuovo Arrivato
25 Messaggi |
Inserito il - 23 maggio 2007 : 05:10:57
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questo forum è bellissimo....... non ne conosco altri dove si può accendere una discussione su temi del genere.....
GRANDI RAGAZZI
ciao |
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kiko74
Nuovo Arrivato
Prov.: Napoli
Città: NApoli
4 Messaggi |
Inserito il - 31 maggio 2007 : 17:54:49
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Il CO si lega all' EME libero circa 20000 volte meglio dell'ossigeno ma solo 200 volte meglio quando l' EME è inserito all'interno della proteina. Questa differenza è in parte dovuta a INTERFERENZE STERICHE.
Infatti quando l' O2 si lega all'EME libero, la molecola si posiziona ad angolo rispetto al Fe.
Al contrario, il CO si allinea all'asse Fe-X.
Il residuo di ISTIDINA in posizione E7 detta DISTALE , nel caso dell'ossigeno può stabilire interazioni che non si osservano con il CO e questo è uno dei motivi della ridotta affinità per il CO dell'EME quando è presente all'interno della proteina.
Il legame dell'O2 all'EME dipende anche dai movimenti molecolari definiti anche "respirazione", della proteina. Il gruppo prostetico EME infatti, si trova immerso nella struttura proteica e l'O2 non ha una via diretta per raggiungerlo. Sè la proteina fosse rigida l'ossigeno non potrebbe raggiungerlo ne potrebbe uscire dalla tasca dell'EME in quantità apprezzabili.
I movimenti molecolari durante la respirazione della proteina permetto all'ossigeno di entrare ed uscire dalla tasca in quanto producono delle CAVITA' TRANSITORIE. La via principale che permette il passaggio di ossigeno è generata dal movimento della ISTIDINA DISTALE E7 (cioè quella che lega l'ossigeno quando è legato) che avviene ogni nanosecondo.
L' emoglobina è una PROTEINA ALLOSTERICA in cui il legame con l'O2 è cooperativo (si parla di regolazione omotropica) ed è regolato da H+ ,CO, CO2 e 2,3-DGP (si parla di regolazione eterotropica
La COOPERATIVITA' del legame dell'O2 va ricollegata alle transizioni dallo stato T allo stato R in quanto è proprio il legame con esso che promuove la transizione.
Il legame cooperativo dell'O2 al Fe+2 riarrangia notevolmente gli elettroni entro il Fe cosicchè lo ione diventa più piccolo e si trasmette nel piano protoporfinico. Questa modificazione elettronica si riflette sulla struttura quaternaria dell'emoglobina , infatti il residuo di ISTIDINA PROSSIMALE F8 che coordina in posizione 5 il Fe si sposta con quest'ultimo. Il residuo fa parte di una alfa-elica che si trasferisce anch'essa. L'estremità carbossiterminale di questa alfa-elica è situata nell'interfaccia tra i 2 DIMERI alfa-beta , conseguentemente la transizione strutturale dello ione ferroso si trasmette direttamente alle altre subunità.
Sè è legato il monossido questa modificazione conformazionale non è possibile quindi a te le conclusioni ;o) |
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FraGim
Nuovo Arrivato
1 Messaggi |
Inserito il - 01 dicembre 2007 : 15:28:13
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Qua mi sembra che non si sia capita bene la domanda.
Avete chiesto perchè il monossido di carbonio è più affine all'emoglobina dell'ossigeno.
Avete parlato tutti di istidina distale che non mi sembra la risposta alla domanda. L'istidina distale infatti spiega il fatto che il monossido di carbonio sia "solo" 200 volte più affine dell'ossigeno all'emoglobina. Se questa istidina non ci fosse il CO sarebbe infatti 25000 volte più affine. (Ma questo mi pare lo abbiamo capito).
La risposta invece al perchè il CO si leghi meglio dell'O2 all'emoglobina va ricercata nella teoria del legame di valenza.
Prima di tutto bisogna dire che lo ione ferro dell'eme al posto della normale ibridazione sp3 ha ibridazione d2sp3 (lasciando perciò sei orbitali liberi e tre orbitali pieni a livello 3d).
Due atomi di ossigeno hanno 16 elettroni, perciò si ha in questo caso una configurazione elettronica esterna con due elettroni spaiati paralleli sull'orbitale pigreco del livello 2p.
Il monossido di carbonio che ha invece 14 elettroni, non presenta i due elettroni paralleli sugli orbitali pigreco più esterni che quindi rimangono vuoti.
Per questo motivo e anche ad una particolare conformazione dell'orbitale d, questi due orbitali liberi accolgono due delle tre doppiette elettroniche del livello d del ferro e per questo si legano più facilmente (e più saldamente) dell'ossigeno. |
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EMOGLOBINA
Didattica
