Nei miei apunti delle lezzioni, ho trobato questo: (una tabella) struttura e propietà degli isoenzimi della ldh: inibizione del piruvato (>10^3mol/L) LDH1 +++ LDH2 ++ LDH3 ++ LDH4 + LDH5 +
questo significa che LDH pure inibisce il piruvato? Ma, come? se cattalizza la sua conversione in lattato???
HELP!!!
Se comprendere è impossibile, conoscere è necessario. (Primo Levi)
hmm il problema è alla base... nn si inibisce il piruvato (che è una molecola di sintesi e che quindi nn svolge una funzione catalitica nell organismo) ma credo la lattato deidrogenasi che a concentrazioni troppo elevate d piruvato viene inibita (traduzione di cio ke è scritto).
laLHD serve a rifornire i tessuti muscolari di NAD+ quando l ossigenazione nn è sufficiente e alte conc di piruvato indicano un lavoro costoso della glicolisi(aumento della concentrazione di NADH nel citosol e quindi inibizione della Gliceraldeide 3P deidrogenasi e quindi del ciclo glicolitico...assunte queste cose (ho iniziato biokimica quest anno quindi le miei supposizioni potrebbero essere errate) la LHD nn dovrebbe essere inibita da alte conc di piruvato anzi dovrebbe lavorare a piu alta velocità E un ipotesi fatta sulla regolazione della glicolisi e delle cndizioni ossigenative del muscolo kiedo ai piu eserti conferma e spero di averti dato almeno uno spunto d riflessione
Confermo il parere di Epos. Il lattato una volta accumulato nella cellula,viene smaltito.Viene così riconvertito in piruvato dall’LDH (enzima reversibile) per poi reagire con piruvato deidrogenasi e finire nel ciclo di Krebs.
LDH è quindi reversibile forma lattato da piruvato e vicerversa. Non può inibire il piruvato.