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Ponch86
Nuovo Arrivato


Prov.: L'Aquila
Città: L'Aquila


13 Messaggi

Inserito il - 19 dicembre 2007 : 01:53:28  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Ponch86  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di Ponch86 Invia a Ponch86 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciao raga,
per quanto riguarda il passaggio di una proteina dallo stato denaturato a nativo in acqua, la variazione di entalpia del solvente quant,è???????? è forse zero???? se si, perchè????
Bella, ciao a tutti!!!!!!!!

PapaRasta
Nuovo Arrivato


Prov.: L'Aquila
Città: L'Aquila


7 Messaggi

Inserito il - 19 dicembre 2007 : 19:31:23  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di PapaRasta Invia a PapaRasta un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
dai,ti rispondo io...
pensandoci bene la proteina si denatura alzando la T...Siccome c'è un rapporto tra T e formazione di legami(che sta ad indicare l'entalpia del polipeptide in acqua),l'entalpia dello stato denaturato dovrebbe essere più alta di quella dello stato nativo.....quindi H(d)-H(n)sarà maggiore di zero...Non ho nessuna certezza però

...???
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PapaRasta
Nuovo Arrivato


Prov.: L'Aquila
Città: L'Aquila


7 Messaggi

Inserito il - 19 dicembre 2007 : 22:36:47  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di PapaRasta Invia a PapaRasta un Messaggio Privato  Rispondi Quotando

...???
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Biotecnologo1987
Nuovo Arrivato

Future

Prov.: Teramo
Città: teramo


100 Messaggi

Inserito il - 22 dicembre 2007 : 15:26:57  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Biotecnologo1987 Invia a Biotecnologo1987 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
l'entalpia (H) rappresenta il contenuto termico del sistema
mentre l'entropia (S) è il grado di disordine...la risposta alla
tua domanda è che l'H dell'h2o in cui metti la tua proteina
a rinaturare non può che essere zero xkè se tu alzassi la T
il "folding" della proteina sarebbe ostacolato...quella che
cambia è l'S in quanto x la proteina diminuisce (desolvatazione
delle molecole di h20), mentre x il solvente l'S aumenta
(le particelle di h2o escluse dalla proteina si "mischiano" alla
marea di molecole d'h2o del solvente...spero di non aver
detto stupidagini...ciao!!

Davide*
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RNA world
Utente Junior

dna



370 Messaggi

Inserito il - 10 giugno 2009 : 12:40:50  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di RNA world Invia a RNA world un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Continuo questa discussione già avviata:

il folding di una proteina avviene quando il deltaG è minore di zero, cioè
deltaH - TdeltaS minore di zero.

L'entalpia (deltaH) diminuisce man mano che si formano le interazioni idrofobilche e i ponti H, mentre l'entropia diminuisce perchè la proteina non è più in uno stato disordinato. a questo punto il mio dubbio è questo:

deltaH e TdeltaS hanno lo stesso segno (per via del meno davanti a T), quindi il deltaG finale è negativo. Quindi il deltaH deve essere sempre negativo e maggiore di TdeltaS affinchè il folding vada avanti, giusto?

grazie
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