Inibizione Enzimatica

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Giulls
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8 Messaggi

Inserito il - 17 giugno 2009 : 08:58:22

Ciao a tutti!
sto studiando l'inibizione enzimatica, ma ho un dubbio: nell'inibizione acompetitiva o mista l'inibitore legandosi all'enzima influenza o no il legame tra sito attivo e substrato? e nell'inibizione non competitiva?
Inoltre l'inibitore "misto" � in grado di legarsi solamente al complesso enzima-substrato o pu� legarsi anche solamente all'enzima? e nell' inibizione non comopetitiva?? scusate la banalit� della domanda...

CaRmInE
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9 Messaggi

Inserito il - 17 giugno 2009 : 11:51:54

quelli che tu hai citato sono tutti meccanismi di inibizione reversibile, in cui l'inibitore lega non-covalentemente l'enzima. Sostanzialmente se ne possono distinguere di 3 tipi( nn sto qui a scriverti le formule matematiche):
1 COMPETITIVA in cui substrato ed inibitore competono per lo stesso sito attivo dell'enzima,quindi quando l'inibitore si associa all'enzima gli impedisce di legare il substrato. Questo tipo di inibizione puo' essere superata ad alte concentrazioni di substrato.
2 NON COMPETITIVA in cui l'inibitore si lega su un sito differente rispetto a quello del substrato sia al''enzima libero che al complesso enzima-substrato. Questo tipo di inibizione non ostacola il legame del substrato al catalizzatore bensi' blocca la formazione del/i prodotto/i
3 ACOMPETITIVA in cui l'inibitore si lega su un sito enzimatico diverso da quello del substrato ma solo dopo che si e' formato il complesso enzima-substrato.Come la precedente anche questa interferisce la formazione del prodotto di reazione e adifferenza di quella competitiva non puo' essere sovvertita dall'aumento della concentrazione di substrato

Giulls
Nuovo Arrivato

8 Messaggi

Inserito il - 17 giugno 2009 : 12:11:13

ok una conferma era proprio quello di cui avevo bisogno dato che la prof si era un p� confusa evidentemente quando ce lo aveva spiegato....grazie mille per la risposta!