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dariofrancesco
Nuovo Arrivato
12 Messaggi |
 Inserito il - 26 novembre 2009 : 19:31:36
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Buonasera,prima di porre questa domanda ho cercato in tutte le discussioni(con la ricerca)per cercare di evitare la domanda ma nn ho trovato le risposte che cercavo. Non ho avuto difficoltà nel capire il grafico dell'enzima in funzione del substrato e della velocità,così come dell'importanza della sua curva iperbolica,della 1/2 Vmax(velocità massima),michaelis-menten ecc. Non riesco a capire come e perchè si passa dalla curva iperbolica alla curva sigmoidale degli enzimi allosterici. E non ho capito perchè parliamo di K 0.5 come di quel valore(credo)che ad una data [S] corrisponde la 1/2 Vmax. Quasi come se la michaelis-menten non riguardasse gli enzimi allosterici.
Spero di ricevere da voi le limpide spiegazioni che ho sempre trovato!Ma soprattutto spero d'esser stato chiaro!
P.S. Per quanto riguarda invece il concetto di cooperatività positiva e negativa accetto volentieri altre spiegazioni nonostante questo argomento lo abbia capito.
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M111
Utente
Prov.: Lucca
Città: Guamo
838 Messaggi |
Inserito il - 27 novembre 2009 : 15:56:16
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Gli enzimi allosterici non obbediscono all'eq. di velocità di Michaelis e Mentem. Gli enzimi che mostrano una curva sigmoide sono enzimi a cooperatività positiva, se trovi un grafico vedi che basta un aumento di [S] di 9 volte per portare l'attività dal 10 al 90% dell'attività massima (per gli enz che obbediscono all'eq di v di Michaelis serve un aumento di 81 volte).
Allo stesso tempo ci sono anche enzimi a cooperatività negativa, lascio a te immaginare cosa possa accadere alla curva :)
Per l'andamento sigmoide devi pensare ad una crescita di efficienza al crescere di S e devi pensare almeno a un "dimero", i cambiamenti conformazionali indotti inducono una maggior efficienza per il complesso (è terribilmente difficile non pensare all'Hb). Questi enzimi è facile capirlo, sono usati nei punti chiave, infatti se un enzima è importante come catalizzatore lo è ancor di più per la sua modulabilità, con la curva sigmoide si può passare da un E silente a un E con massima capacità catalitica grazie a un piccolo aumento di substrato.
E addirittura, poichè puoi immaginare una serie di curve sigmoidi riferite a enzimi diversi in serie rispetto alla [S], puoi anche immaginare una batteria di interruttori (acceso/spento, vedi poche righe su).
Se hai un grafico V/[S] per un enzima a cooperatività positiva vedi facilmente che intersecando sulla curva puoi facilmente passare dal V/2 alla Km apparente, il K0.5 è un termine operativo che si preferisce utilizzare.
Ho studiato questa parte di enzimologia per l'esame di Biochimica lo scorso anno, attualmente ad enzimologia abbiamo riiniziato l'argomento, quindi mi riservo di intervenire nuovamente per completarmi, chiarirmi o smentirmi. Spero ovviamente che la terza alternativa sia solo ipotetica :)
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