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Pircy
Nuovo Arrivato



6 Messaggi

Inserito il - 31 ottobre 2010 : 19:54:57  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Pircy Invia a Pircy un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
non riesco a capire come fanno due segmenti adiacenti nella sequenza amminoacidica di una catena polipeptidica a disporsi in modo parallelo.
La disposizione antiparallela mi è più chiara se penso che sono i ripiegamenti beta che la permettono. ma quella parallela?

Daria85
Utente

aplisia



678 Messaggi

Inserito il - 31 ottobre 2010 : 20:05:28  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Daria85 Invia a Daria85 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
semplicemente assumono una disposizione spaziale in cui i vari foglietti sono orientati tutti

NH2-->COOH
NH2-->COOH

il chè è permesso dal fatto che si vengono a formare dei legami H non planari che rendono la struttura a beta-foglietto parallelo meno stabile dell'antiparallelo.
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Pircy
Nuovo Arrivato



6 Messaggi

Inserito il - 31 ottobre 2010 : 20:15:19  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Pircy Invia a Pircy un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Citazione:
Messaggio inserito da Daria85

semplicemente assumono una disposizione spaziale in cui i vari foglietti sono orientati tutti

NH2-->COOH
NH2-->COOH

il chè è permesso dal fatto che si vengono a formare dei legami H non planari che rendono la struttura a beta-foglietto parallelo meno stabile dell'antiparallelo.



Daria, mi sto riferendo ad un'unica catena polipeptidica e non a più catene polipeptidiche..
vorrei sapere come fa una catena polipeptidica a ripiegarsi in foglietti beta paralleli..
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Daria85
Utente

aplisia



678 Messaggi

Inserito il - 31 ottobre 2010 : 20:33:04  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Daria85 Invia a Daria85 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
ma infatti io parlavo di una singola proteina... ovviamente tutta la sua sequenza si organizza in foglietti che si ripiegano assumendo la struttura beta-sheet.

il disegnino (brutto lo so) che volevo riprodurre riportava NH2 e COOH facenti parte della stessa proteina.

ovviamente il backbone proteico è flessibile, e ciò permette torsioni e rotazioni che portano alla formazione dei legami H non planari.

Ciao
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Pircy
Nuovo Arrivato



6 Messaggi

Inserito il - 31 ottobre 2010 : 22:59:27  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Pircy Invia a Pircy un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
il fatto del legame idrogeno ce l'ho bene in mente, ma quando fanno vedere le immagini sui testi non prendono mai la stessa catena polipeptidica..fanno vedere solo dei "segmenti" che si allineano a foglietti beta.
quello che non riesco a immaginare è come in una singola catena polipeptidica ( e non singola proteina) si possano allineare segmenti paralleli, in quanto nei foglietti beta antiparalleli i vari filamenti possono essere legati da ripiegamenti beta...ma i foglietti beta paralleli della stessa catena polipeptidica come sono interconnessi tra loro?
Non vi può essere un ripiegamento perchè altrimenti avremmo inversione della catena...
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chick80
Moderatore

DNA

Città: Edinburgh


11491 Messaggi

Inserito il - 31 ottobre 2010 : 23:51:20  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chick80 Invia a chick80 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ovviamente ci sono delle altre parti che connettono i filamenti, altrimenti non sarebbe fisicamente possibile. I vari foglietti che si allineano non sono contigui nella proteina.

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Pircy
Nuovo Arrivato



6 Messaggi

Inserito il - 03 novembre 2010 : 17:28:08  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Pircy Invia a Pircy un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
invece sul testo parla proprio di parti contigue nella catena polipeptidica...

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