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mimisun
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3 Messaggi |
 Inserito il - 09 febbraio 2011 : 19:42:57
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Ciao a tutti sono nuova.... sto preparando l'esame di biochimica e mi trovo in grosse difficoltà riguardo ad un argomento in particolare: sto studiando mioglobina ed emoglobina e non capisco bene la loro "curva di dissociazione dell'ossigeno", ho solo capito che queste due curve indicano il fatto che la mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno, ma non ho capto il perchè!! Inoltre il mio professore ha anche parlato di "frazione di saturazione" come il rapporto tra la pressione dell'ossigeno e la somma della pressione dell'O2 e la pressione parziale dell'ossigeno alla semisaturazione (per capirsi, frazione di saturazione = pO2/(pO2 + P50), tutto ciò sempre in relazione alla curva di dissociazione dell'ossigeno delle due proteine.... non so se sono stata abbastanza chiara... ma io NON CI CAPISCO NULLA!!!
grazie!!!
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raffaele888
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18 Messaggi |
Inserito il - 17 febbraio 2011 : 19:13:17
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| se tu fai la dimostrazione della frazione dei siti di legami ti esce una equazione del genere : x=(y/y+z).. dalla matematica un'equazione del genere ti da un'andamento di tipo iperbolico il che ti indica che la mioglobina lega sufficientemente l'O2 a basse pressioni e si saturerà all'aumentare della [O2]. la [O2] al quale metà dei siti di legami sono occupati corrisponde alla pressione parziale di O2 (P50) e siccome puoi vedere che la proteina lega efficientemente l'O2 a bassissime pressioni questo ti dice che ha una maggiore affinità per lO2! quindi a livello dei tessuti periferici è capace di legare efficientemente l'O2! l'emoglobina invece presenta una curva sigmoide il che ci indica che la proteina è soggetta ad un cambio di conformazione dovuto al legame dell'ossigeno! la prima molecola di ossigeno si lega debolmente ad una prima subunita nello stato a bassa affinità e causa un modificazione conformazionale delle successive subunità rendendo + facile l'interazione con altre molecole di ossigeno, il che significa che lemoglobina passa da uno stato a bassa affinità ad uno stato a alta affinità per il legame dell'O2. Quindi l'emoglobina si trova ad uno stato ad alta affinità a livello dei polmoni, dove la pressione dell'O2 è alta e lo lega efficientemente, e ad uno stato a basssa affinità a livello dei tessuti periferici quindi rilascia ossigeno! |
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15111985
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4 Messaggi |
Inserito il - 02 marzo 2011 : 17:30:26
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ciao...allora la curva di saturazione della mioglobina e della emoglobina ti indica la capacità che queste due proteine hanno di legare l'ossigeno a seconda della pressione parziale (per intenderci la quantità) di ossigeno a livello perifeico o polmonare...ovviamente la mioglobina dovendo accumulare ossigeno a livello periferico dovrà essere in grado di legarlo in periferia quindi ad una pressione parziale di circa 30mm hg. questo si vede bene dalla curva di dissociazione che è iperbolica e a 30 mm hg mostra una percentuale di saturazione di oltre 90% quindi lega molto bene l'ssigeno a quella pressione. quando la pressione parziale dell'ossigeno a livello periferico cala sotto i 30 mm hg dal grafico si vede che anche la % di saturzione cala, quindi 'affinità della mioglbina x l'ossigeno cala e l'ossigeno vene rlasciato in circolo...
l'emoglobina ha una curva di dissociazione al contrario sigmoidale, quindi sempre dal grafico si vede che quando la pressione parziale dell'ossigeno è circa 100 mm (a livello polmonare)la % di saturazione della emoglobina è molto alta quindi l'emoglobina è molto affine all'ossigeno ed infatti a livello polmonare lo deve legare...quando invece cala la pressione parziale dell'ossigeno e giunge a 30 mm hg, pressione tipica della periferia del corpo, la % di saturazione quindi l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno cala ed infatti ciò è indispensabile per permettere il rilascio dell'ossigeno da parte dell'emoglobina nei tessuti periferici...questa curva spiega solo il funzionamento dell'emoglobian quindi spiega come fa l'emoglobina a legare ossigeno a livello polmoare e a rilasciarlo a livello periferico...spero di essere stata chiara.. |
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