cinetica enzimatica costante di Michaelis-Menten

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Discussione

verocep
Nuovo Arrivato

36 Messaggi

Inserito il - 04 gennaio 2011 : 19:22:08

Ho bisogno di un aiuto non ho capito perch� quando la concentrazione di substrato � bassa si ha che la Km(costante di michaelis-menten)>>[S], da qui poi si ha che la velocit� aumenta linearmente alla concetrazione di S in base alla formula : V= Vmax [S]\Km

Inoltre non ho capito perch� "Essa � un termine che indica quantitativamente l'affinit� tra un enzima e il suo substrato: pi� basso � il valore di KM e pi� bassa sar� la concentrazione di substrato che permette di raggiungere un valore di velocit� di reazione pari alla met� della velocit� massima, il che indica una alta affinit� dell'enzima per il substrato. Viceversa un alto valore di KM indica che sar� necessario pi� substrato per raggiungere una velocit� di reazione pari alla met� della velocit� massima, il che significa una minore affinit� dell'enzima per il substrato".

cidsmoke
Utente Junior

534 Messaggi

Inserito il - 04 gennaio 2011 : 20:00:51

Pi� l'enzima � "avido" del suo substrato pi� velocemente raggiunger� la velocit� di saturazione(Vmax), per cui essendo Km = 1/2 Vmax tanto prima raggiunger� la concentrazione di substrato che corrisponde alla Km..

nashita
Utente

Prov.: Puglia

1085 Messaggi

Inserito il - 09 gennaio 2011 : 17:44:18

Citazione:
Messaggio inserito da verocep

Ho bisogno di un aiuto non ho capito perch� quando la concentrazione di substrato � bassa si ha che la Km(costante di michaelis-menten)>>[S], da qui poi si ha che la velocit� aumenta linearmente alla concetrazione di S in base alla formula : V= Vmax [S]\Km

quando la concentrazione di [S] � << Km , si semplifica rispetto a Km, quindi si pu� eliminare S al denominatore :

V� = V max [S] / Km --> esiste una diretta proporzionalit� in quanto V max e Km sono costanti e si ottiene dunque una retta passante per l�origine ( y = ax) . Questa retta � la retta tangente al primo tratto della curva .