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Federikina
Nuovo Arrivato
7 Messaggi |
 Inserito il - 30 gennaio 2011 : 11:49:19
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Ciao ragazzi,domanda veloce:
La mioglobina,rispetto all'emoglobina,non mostra effetto cooperativo nel legare l'ossigeno perchè: non è dotata d struttura quaternaria..giusto? Questo succede perchè i modulatori si legano a tetrameri maggiormente?!?!? Grazie in Anticipo! =)
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Daria85
Utente
678 Messaggi |
Inserito il - 30 gennaio 2011 : 12:44:05
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La mioglobina è costituita da 153 residui aminoacidici ed è una proteina globulare monomerica, cioè costituita da una singola catena polipeptidica avvolta su sé stessa a formare 8 alfa-eliche, a differenza dell'emoglobina, che è tetramerica. Da ciò deriva il fatto che la mioglobina è capace di legare solo una molecola di ossigeno per volta.
la cooperatività dipende dalla costante di associazione,che cresce man mano che i siti vengono occupati.
cmq, prova a vederti questo:
http://statistics.roma2.infn.it/~morante/Final_course_seminar/cooperativita.pdf
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Caffey
Utente Attivo
Città: Perugia
1496 Messaggi |
Inserito il - 30 gennaio 2011 : 13:19:20
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| E la costante cresce proprio perché la modificazione conformazionale dovuta al primo O2 che si lega si ripercuote sulle altre subunità, che ovviamente non esistono nella mioglobina la cui curva di dissociazione non presenta dunque una forma sigmoide! |
[...] Hunc igitur terrorem animi tenebrasque necessest
non radii solis neque lucida tela diei
discutiant, sed naturae species ratioque. [...]
Titus Lucretius Carus |
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Federikina
Nuovo Arrivato
7 Messaggi |
Inserito il - 30 gennaio 2011 : 13:21:46
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Ok grazie ad entrambi  |
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Didattica
