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haci
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 Inserito il - 13 settembre 2009 : 15:33:36
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SAlve mi servirebbero alcuni chiarimenti sul meccanismo dell'ubiquitizzazione
partiamo dall'inizio : ci sono 3 diversi enzimi:
E1 che forma un legame tioestere con i residui di glicina dell'ubiquitina, processo mediato da ATP
E2 accetta l'ubiquitina da E1 (ma questo processo come avviene??)
E3 catalizza il trasferimento di ubiquitina da E2 a residui di lysina sul substrato
a questo punto quindi la proteine viene degrata per mezzo del proteosoma (giusto??)
Altra cosa come interagisce interagisce la proteine assocciata all'ubiquitina con il proteosoma??
Spero di nn aver scritto gastronerie...
grazie mille
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Neuroscience
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haci
Nuovo Arrivato
45 Messaggi |
Inserito il - 13 settembre 2009 : 15:40:35
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grazie guarderò da un libro da molecolare
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ubiquitina per degradazione proteine
Didattica
