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bububebč
Utente Junior
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Inserito il - 28 settembre 2009 : 19:18:20
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Conoscendo tutta la storia di questi 2 enzimi (processi, caratteristiche e diversitŕ), come posso commentare questo grafico?
Grazie in anticipo..
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 28 settembre 2009 : 20:01:06
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Mmmh... vediamo un pň se il mio ragionamento č corretto: In sintesi, l'esochinasi, che nella 1a reazione della glicolisi anaerobia trasforma
Mg++
Glucosio + ATP --------> Glucosio-6-P + ADP ha delle caratteristiche completamente diverse dalla glucochinasi. La Esochinasi :
- E' un enzima ubiquitario costitutivo, presente in tutte le cellule;
- E' un enzima allosterico;
- E' presente piů o meno in concentrazioni costanti;
- E' inibita dal glu-6-P
Al contrario la glucochinasi, presente negli epatociti č sintetizzata in seguito ad un aumento della glicemia, e in seguito alla produzione di insulina. Anche quest'enzima č un grado di trasferire un gruppo PO4-- al glucosio, dall'idrolisi dell'ATP,ma attraverso delle modalitŕ differenti: - E' un enzima iducibile e si attiva fin quando i livelli di glicemia non tornano normali;
- La sua attivitŕ non č continua ma temporanea;
- E' specifica per il suo substrato (Glucosio);
- Non č inibita dal glu-6-P
Adesso osserviamo il grafico: abbiamo sull'asse delle X la [Glu] nel sangue, mentre sull'asse delle Y la velocitŕ di reazione . La curva relativa all'esochinasi č un'iperbole equilatera,e si osserva forse che, la velocitŕ di catalisi č la massima possibile; l'enzima si mantiene poi costante man mano che aumenta la [Glu].... ma questo significa che la velocotŕ di reazione e la concentrazione sono inversamente proporzionali ?? Boh non lo so.... per quanto riguarda la glicochinasi, vedo che la curva č completamente diversa, forse un pň piů simile ad un ramo di parabola (ma non voglio azzardare)... diciamo che, man mano che la glicemia aumenta, aumenta la sua velocitŕ ma non raggiunge il valore massimo possibile... inoltre noto che all'aumento della glicemia corrisponde un graduale aumento della velocitŕ di reazione, ma presumo che man mano la curva diventi descresente, per poi azzerare completamente la catalisi, non essendo costitutivamente attivo, ma non ne sono sicura.... Quante cose ho azzeccato in questo super discorso? Vi ringrazio tanto se mi aiutate |
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Morfeo
Nuovo Arrivato
Cittŕ: Roma
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Inserito il - 28 settembre 2009 : 20:23:34
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Allora la differenza sostanziale č che la glucochinasi ha una affinitŕ di legame minore per il glucosio ( e per gli esosi in generale) rispetto alla esochinasi e lo vedi dal grafico, perchč serve una concentrazione maggiore di glucosio nella cellula affinchč la reazione vada piů veloce, questo si ricollega infatti col discorso della glicemia che facevi tu, adesso non ricordo il discorso della sua attivazione e inibizione ma c'era qualcosa di piů da dire, lo rivedrň comunque. Poi il glucosio che fosforila la glucochinasi viene utlizzato per essere immagazzinato come glicogeno. Mentre dove la troviamo coinvolta la esochinasi? nella prima tappa della glicolisi. |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
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Inserito il - 28 settembre 2009 : 22:57:00
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Grazie Morfeo! Comunque se riesci, correggimi pure se c'č qualcosa di sbagliato, e aggiungi pure qualche altro concetto in piů,te ne sarei grata!Circa questo argomento il mio libro non dice molto (in realtŕ per diversi argomenti non dice molto) e gli appunti non li trovo esaurienti..... |
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0barra1
Utente Senior
Cittŕ: Paris, VIIčme arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 29 settembre 2009 : 00:00:49
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La diversa km delle due isoforme č sintomo del diverso uso del glucosio che fanno epatociti e altre cellule. Mentre le altre cellule, come le cell. muscolari, richiedono glucosio, il fegato tende a risparmiarlo per usarlo soltanto in condizioni d'abbondanza. |
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Morfeo
Nuovo Arrivato
Cittŕ: Roma
110 Messaggi |
Inserito il - 29 settembre 2009 : 08:53:56
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Ecco cosa trovo in piů su un mio libro "La glucochinasi č tuttavia soggetta ad un controllo metabolico. Emile Van Schaftingen ha isolato dal fegato di ratto una proteina regolatoria della glucochinasi che in presenza dell'intermedio glicolitico F6P, č un inibitore competitivo della glucochinasi. Poichč il F6P e il G6P sono in equilibrio nelle cellule epatiche a causa dell'attivitŕ della fosfoglucosio isomerasi, la glucochinasi č in effetti inibita dal suo stesso prodotto. Il F1P, un intermedio del metabolismo del glucosio nel fegato č in grado di superare questa inibizione. Poichč di norma il fruttosio č disponibile solo se introdotto con la dieta, il fruttosio potrebbe essere il segnale che innesca l'assorbimento da parte del fegato del glucosio ingerito durante il pasto". cit. Voet, Fondamenti di biochimica II ed.
Anche se a mio parere bisognerebbe approfondire questa storia, perchč qui č solo accennato, il resto sulla glucochinasi č quello che dicevamo noi sopra. |
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bububebč
Utente Junior
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Cittŕ: Napoli
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Inserito il - 02 ottobre 2009 : 18:49:23
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Grazie ragazzi! |
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CaRmInE
Nuovo Arrivato
9 Messaggi |
Inserito il - 08 ottobre 2009 : 21:05:00
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Tutto vero quello ke č stato detto.... aggiungo se ti puň essere utile ...che qst grafico ti aiuta a riflettere sul fatto che affinitŕ e specificitŕ enzimatica siano due concetti da non confondere assolutamente! Talvolta puoi trovare enzimi meno specifici per un substrato ma che lo legano con un ' affinitŕ decisamente superiore (in qst caso esochinasi che partecipa "potenzialmente" alla fosforilazione di tutti gli esosi) rispetto ad un un altro enzima che catalizza esclusivamente una data reazione ( nell' esempio glucochinasi coinvolto solo nella fosf. del glucosio). |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 26 ottobre 2009 : 19:42:06
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A proposito delle differenze tra esochinasi e glucochinasi, secondo voi il ragionamento fila?
In condizioni di digiuno prolungato, ovviamente il rifornimento di carboidrati č completamente sospeso (scarsa glicolisi), di conseguenza, vengono mobilitate le riserve dell'organismo: glicogeno e grassi. A livello epatico gli acidi grassi vengono degradati mediate la beta-ossidazione producendo molecole di acetil-CoA; poichč sono pressochč assenti gli intermedi della glicolisi, l'ossalacetato non č disponibile per reagire con l'acetil-CoA per dare citrato, ed entrare nel ciclo do Krebs. In queste condizioni numerose molecole di acetil-CoA reagiscono tra loro, portando alla formazione dei corpi chetonici: 2 molecole di acetil-Coa reagiscono (condensazione) per dare acetoacetil-CoA;se a questa molecola si aggiunge un altro acetil-Coa abbiamo l'acetoacetato,ed ancora HMG-CoA. L'HMG-CoA puň rilasciare acetil-CoA e acetoacetato, che a queto punto puň seguire 2 destini: 1) riduzione a b-idrossibutirrato, 2) decarbossilazione spontanea ad acetone. I corpi chetonici sono idrosolubili, e una volta prodotti nel fegato, sono immessi nel circolo ematico per raggiungere i distretti periferici,che possono usare queste molecole come fonte di energia. Nel cervello, i corpi chetonici sono fonte di energia in quanto sono convertiti ad acetil-CoA, capace di reagire con l'ossalacetato, ed attivare il ciclo di Krebs, cosa che gli epaticiti non sono in grado di fare, perchč:
-A livello epatico ---> la glucochinasi, non consente la formazione di ossalacetato a partire dal glucosio, perchč la sua Km alta e la sua bassa affinitŕ per la molecola, rendono l'enzima attivo solo in grandi quantitŕ di glucosio, condizione non garantita in caso di digiuno prolungato;
-A livello del cervello ---> l'esochinasi ha minore specificitŕ, ma la Km bassa garantisce un'elevata affinitŕ per il glucosio, che viene legato anche se presente in piccole quantitŕ, attivando la glicolisi, e conseguentemente il ciclo di Krebs,a partire dagli intermedi ottenuti.
Vi convince questo ragionamento? Grazie per le risposte e l'attenzione! |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
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Inserito il - 27 novembre 2009 : 19:35:59
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nashita
Utente
Prov.: Puglia
1085 Messaggi |
Inserito il - 07 giugno 2010 : 21:34:44
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stando a questo grafico...perchč la glucochinasi ha velocitŕ massima minore della esochinasi ? a me non torna sinceramente, mi risulta essere il contrario |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 07 giugno 2010 : 23:11:06
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Ha velocitŕ max minore perchč č attiva solo dal Glu ad elevate [], cioč solo dopo un pasto a livello epatico, l'esochinasi č specifica per tutti gli esoni ed č attiva costitutivamente in tutti i tessuti... inoltre la Km č bassa, per questo ha un'elevata affinitŕ per il substrato... |
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nashita
Utente
Prov.: Puglia
1085 Messaggi |
Inserito il - 08 giugno 2010 : 08:59:29
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Citazione: Messaggio inserito da bububebč
Ha velocitŕ max minore perchč č attiva solo dal Glu ad elevate [], cioč solo dopo un pasto a livello epatico, l'esochinasi č specifica per tutti gli esoni ed č attiva costitutivamente in tutti i tessuti... inoltre la Km č bassa, per questo ha un'elevata affinitŕ per il substrato...
ma il fatto che la glucochinasi funziona quando la concentrazione del glucosio č alta č indicato dalla alta Km...
la v max č un parametro che troviamo sulle ordinate del grafico e a me risulta che la v max della gluconinasi deve essere neccessariamente alta, visto che deve prevenire le condizioni di iperglicemia dopo un pasto e quindi permette di eliminare glucosio dal sangue in maniere efficiente.
mentre per la esochinasi la velocitŕ massima deve essere bassa perchč deve fosforilare solo un numero di molecole di glucosio che sono necessarie...
invece dal grafico sembrerebbe il contrario e quindi non me lo spiego... |
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