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biogiuseppe
Nuovo Arrivato
Prov.: Pisa
Città: PISA
8 Messaggi |
 Inserito il - 01 dicembre 2009 : 09:17:44
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Ciao,
vorrei sapere esattamente, il motivo per cui, nella determinazione enzimatica, in alcuni casi sia necessario utilizzare reazioni accoppiate alla prima per determinare la concentrazione dell'enzima. La mia idea è che possano (reagente e prodotto) assorbire alla stessa lunghezza d'onda per via spettrofotometrica, ma dato che al prof. all'esame non è bastata questa definizione, penso ci sia dell'altro sotto.. vi ringrazio per un possibile chiarimento,
ciao.
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GIUSEPPE |
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M111
Utente
Prov.: Lucca
Città: Guamo
838 Messaggi |
Inserito il - 04 dicembre 2009 : 16:36:35
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Bhè, quello che so è che si sfrutta un enzima ancillare quando tra reagenti e prodotti vi è una sovrapposizione dello spettro, per far le misure poi non ti metterai ai picchi ma nei punti in cui vi è la massima delta epsilon.
Che possano assorbire alla stessa lambda può voler dir tutto e nulla, forse è per quello che non è stata accettata come risposta.
Ammetto che essendo occupato in questo semestre nello studio anche di enzimologia potrei poter implementare, chissà...tra pochi giorni e cambiare la mia risposta.
Se dovessi però rispondere ora parlerei di soprapponibilità di spettri, ovviamente per introdurre il discorso  |
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determinazione di enzimi con reazioni accoppiate
Didattica
