La domanda è: dato che gli spettrofotometri convenzionali danno risultati significativi con assorbanze che vanno da 0 a 2, quanto diluireste la proteina perchè si abbia un valore accettabile?
Questi sono i dati: Coefficiente di estinzione: 15400 M-1 cm-1 Concentrazione: 0.5 M Spessore cuvetta: 1 cm
L'Assorbanza dovrebbe venire 7,700
Io ho pensato che bisogna diluire la c di 10000 volte, ma non so se bisogna ragionare così!
Mmm...non me ne intendo molto...ma un coefficiente di estinzione molare di 15000 mi sembra un po' esagerato...sicura che sia corretto?!? Attenta all'uso delle "," perchè lì hai scritto che l'assorbanza dovrebbe venire 7,700...invece dovrebbe essere 7700 o 7.700
Attenta che i campi dinamici degli strumenti non iniziano proprio da 0, comunque per rispondere al quesito basta metter una qualsiasi diluizione per far rientrare l'assorbanza tra i valori di minimo e massimo del campo dinamico fornito....
@domi: il coefficiente di estinzione è giusto e con la "," intendevo il punto(errore mio)!!!
@M111: beh allora il ragionamento che ho fatto è lo stesso del tuo, quindi se diluisco di 10000 volte ottengo un numero che rientra fra gli estremi dei valori dell'A...mi sembrava strano che andasse diluito così tanto!!!