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happyele
Nuovo Arrivato
27 Messaggi |
 Inserito il - 12 febbraio 2010 : 22:20:06
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Ciao a tutti!!
Mi trovo di fronte a delle slides in inglese abbastanza maccheronico e vi volevo chiedere se potevate darmi una mano con questa domanda o suggerirmi dei links utili per trovare la risposta,perchè il web stasera non mi soddisfa!
Allora:<<effetti della temperatura di reazione sull’attività enzimatica?>>
Vi ringrazio tantissimo in anticipo!!
Un salutone!!!
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"Solo chi si strazia nelle domande per trovare risposte va avanti;solo chi non cede alla comodità di credere in Dio per aggrapparsi a una zattera e riposarsi può ricominciare di nuovo."(O.Fallaci) |
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monera
Utente Junior
Città: stoccolma
421 Messaggi |
 Inserito il - 12 febbraio 2010 : 23:01:53
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| ORA NON posso esser più preciso,sn un po di fretta, ma in breve gli enzimi sono proteine con attività catalitica, quindi la temperatura denatura la struttura e qst ha effetti sulla attività .Bisogna tener conto di T,PH per avere una attività ottimale.Scusa la risposta moooooolto approssimativa ma sn sicuro che qlkn sarà più preciso. |
Il saggio per eccesso di saggezza diventa un folle agli occhi dei meno saggi
"siamo buoni a nulla, ma capaci di tutto"
J.Morrison |
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M111
Utente
Prov.: Lucca
Città: Guamo
838 Messaggi |
Inserito il - 13 febbraio 2010 : 11:58:26
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La v di reazione (enz) aumenta all'aumentare della temperatura finche i componenti essenziali del sistema iniziano ad esser inattivati.
La cosa fondamentale è quella di determinare la T ottimale nelle condizioni di reazione.
Generalmente in tale determinazione si ottengono curve gaussiane simili a quelle che si ottengono lavorando con i pH.
Eseguendo un aumento di T fino alla ottimale si vede un aumento della velocità di circa due volte per ogni 10° C, la successiva perdita di velocità è determinata o dall'inattivazione dell'enzima o dall'inattivazione del più termolabile tra i componenti di reazione.
Considera la relazione di Arrhenius, se la integri, passando ai Log (eri ai ln) ottieni l'eq di una retta:
Log K = (-E/(2.303R))(1/T)
Ponendo ora in grafico sulle ordinate LogK e sulle ascisse 1/T ottieni una retta con pendenza data dal valore di -E/2.303R, vale a dire -0.219E, ricavi così l'energia di attivazione apparente del sistema, otterrai variazioni dalla linearità dovute da effetti di inattivazione termica.
Per la maggior parte degli enzimi la T ottimale è quella dell'intorno cellulare.
Alla determinazione di questa T però partecipa anche l'interazione E S, le interazioni idrofobiche esempio sono favorite da un aumento di temperatura; inoltre l'aumento di v per aumenti di temp sotto alla T ottimale sono dovuti all'aumento di energia cinetica dei reagenti. Alla t ott l'energia cinetica dell'enzima aumenta così tanto da superare la barriera energetica per la rottura dei legami secondari che stabilizzavano l'enzima allo stato cataliticamente attivo, ecco che si arriva alla perdita di attività biologica con la perdità anche della struttura terziaria, cioè si arriva alla denaturazione. In tale processo influisce anche l'interazione con S, perchè le variazioni conformazionali della struttura dell'E al legame con S incide sulla denaturabilità di E.
La prot denaturata la si può rimuovere con centrifugazione (esempio).
Sia in Chimica Biologica, sia in Enzimologia 1 sia in Enzimologia 2 non ho mai trattato della relazione con la temperatura e quindi queste cose vengono da documentazione personale, saranno quindi limitate. Ho avuto la fortuna di trovare alcuni libricini vecchi che spiegano ottimamente molte cose, ma ovviamente i corsi universitari formano di più, è un limite di conoscenza su quest'argomento che supererò presto.
Non mettete titoli inutili alle discussioni, mettete titoli esplicativi. Io faccio così ed ottengo sempre quel che voglio...un uhm non vuol dire nulla ;) |
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effetto temperatura sull'attività enzimatica
Didattica
