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mifa87
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Inserito il - 29 marzo 2010 : 15:25:05  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di mifa87 Invia a mifa87 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Buongiorno a tutti...sto preparando un esame di proteomica e vorrei chiedere se qualcuno ha la definizione corretta di tutte le possibili interazioni che avvengono tra catene laterali degli aminoacidi, tra loro e con il DNA. diciamo che più che altro il prof ha parlato di legami idrogeno, van der Waals interazioni idrofobiche ma nn è stato molto chiaro...
Grazie mille...

chim2
Utente Attivo

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2110 Messaggi

Inserito il - 29 marzo 2010 : 16:08:34  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chim2 Invia a chim2 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
in cosa non è stato chiaro? sono tutte quelle di tipo elettrostatico
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mifa87
Nuovo Arrivato




12 Messaggi

Inserito il - 29 marzo 2010 : 19:01:35  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di mifa87 Invia a mifa87 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
praticamente mi servirebbe capire quali aa fanno queste interazioni: il legame H lo fanno tutti i gruppi polari, e qui nn capisco se il triptofano rientra in questa categoria o meno perchè su alcuni libri c'è scritto di si, mentre altri lo caratterizzano nel gruppo degli idrofobici; poi quelle di van der waals e quelle idrofobiche?
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chim2
Utente Attivo

Death Note



2110 Messaggi

Inserito il - 29 marzo 2010 : 20:07:20  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chim2 Invia a chim2 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
sicuramente l' interazione idrogeno,meglio nota come legame a idrogeno,è un'interazione molto forte a livello atomico!per il resto le altre interazioni sono presenti,ma ciò dipende molto dal liquido intracelullare che composizione ha e quindi avra una costante dielettrica diversa(non so neanche se si possa misurare nel caso specifico),dipende che conformazione ha una data molecola in un istante perchè ti cambia la forza comunque in generale si dimostra questo:
-il dipolo è inversamente proporzionale al quadrato della distanza
-interazione dipolo dipolo
-interazione dipolo indotto-dipolo inversamente prop. alla sesta potenza della distanza
-interazione dipolo indotto-dipolo indotto,nota anche come forza di London,anch' essa inv. prop. alla sesta potenza ma la formula è diversa e viene approssimata nella famosa legge di London
_interazione idrogeno solitamente espressa da un potenziale di Leannard-Jones la famosa interazione 12-6,questa espressione si puo estendere anche alle molecole co un'interazione 13-7
-l' interazione idrofobica che generalemnte crea un aumento dell' entropia
tutto poi dipende molto anche dalla geometria di ciò che consideri,una geometria diversa crea un campo elettrostatico diverso una forza diversa e un potenziale in un punto diverso.
ognuna di queste interazione ha un' espressione sua ovvamente,il discorso è molto complicato non dovresti starci molto dietro secondo me!
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chim2
Utente Attivo

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Inserito il - 29 marzo 2010 : 20:11:20  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chim2 Invia a chim2 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
in realtà non ricordo perfettamente l'ordine..ma mi sembra che erano inv.prop. al" 2,poi al 3,al 4,alla 5 e 6"(e forse 12) ma non ricordo con esattezza
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chim2
Utente Attivo

Death Note



2110 Messaggi

Inserito il - 29 marzo 2010 : 20:16:54  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chim2 Invia a chim2 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
il legame idrogeno lo fanno tutti i gruppi polari?perchè?? falso lo fa se il legame è polare e ha un atomo di H ovviamente,il legam polare è un 'altro discorso che comunque rientra nei legami chimici in senso stretto
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kORdA
Utente Attivo

newkORdA

Prov.: Milano
Città: Monza


1303 Messaggi

Inserito il - 31 marzo 2010 : 09:25:12  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di kORdA  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di kORdA Invia a kORdA un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
I tipi principali di interazioni possono essere:
- legame covalente (>50 kcal/mol), legame peptidico
- ponte salino (1-6 kcal/mol), interazioni tra ammine e carbossili carichi
- legame idrogeno (2-10 kcal/mol), interazioni tra donatori di idrogeno N e accettori O
- interazioni idrofobiche (2-3 kcal/mol), catene laterali di Leu, Ile, Val, Met...
- van der Waals (<1 kcal/mol), interazioni tra catene alifatiche
- aromatico/aromatico (1-2 kcal/mol), catene laterali di Phe, Trp e Tyr
- ammino/aromatico (2.7-4.9 kcal/mol), donatori di idrogeni ibridizzati sp2 con catene laterali aromatiche

Tieni conto che le principali interazioni che partecipano al folding di una proteina sono essenzialmente legami idrogeno, van der Waals e interazioni idrofobiche come citava il tuo prof. Si tratta di legami deboli, quindi parlare di singoli legami ha poco significato: rivestono una valenza maggiore se si parla dell'effetto cumulativo che si puo' ottenere.

Una migliore panoramica sui ruoli delle catene laterali è ben rappresentata da questo grafico di Venn che ho trovato tra i tutorial dell'EBI:


In ogni caso ti consiglio di dare una sbirciata al topic aperto sulla Tavola Periodica degli Amminoacidi

http://www.linkedin.com/in/dariocorrada
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mifa87
Nuovo Arrivato




12 Messaggi

Inserito il - 02 aprile 2010 : 15:43:34  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di mifa87 Invia a mifa87 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
molto interesante questa tavola periodica degli aminoacidi...la terrò presente al prossimo esame (l'altro modulo di proteomica)
grazie mille
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