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idaxxx
Nuovo Arrivato
13 Messaggi |
 Inserito il - 26 agosto 2006 : 15:16:53
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ciao a tutti,vorrei maggiori informazioni sulle modificazioni post-genomiche(o post traduzionali) delle proteine
grazie in anticipo
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
 Inserito il - 28 agosto 2006 : 11:23:52
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Per modificazione post-traduzionale si intende una qualsiasi modificazione
della struttura COVALENTE di una proteina, che avvenga dopo la sua sintesi
ribosomiale e (di solito) dopo il ripiegamento o 'folding' della catena.
Ci sono tantissimi tipi di modificazioni: prima di tutto la glicosilazione (aggiunta
di residui saccaridici, di solito oligosaccaridici), l'acetilazione, la modificazione
proteolitica, l'aggiunta di gruppi prostetici e molte altre.
Alcuni di questi processi sono tappe della biosintesi proteica immediatamente
seguenti la traduzione (e allora avvengono nel RER o nel Golgi), mentre altri
possono verificarsi anche dopo molto tempo: è il caso dei processi di attivazione
proteolitica, ma anche della comunissima fosforilazione.
Ah. Non credo che il termine "post-genomiche" sia sinonimo di "post-traduzionali",
perchè di solito per postgenomica si intende tutt'altra cosa.... |
Volere libera : questa é la vera dottrina della volontà e della libertà
(F.W. Nietzsche)
Less Jim Morrison, more Sean Morrison!
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idaxxx
Nuovo Arrivato
13 Messaggi |
Inserito il - 29 agosto 2006 : 15:29:20
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ciao,grazie per la tua ottima spiegazione
sono daccordo con te che per modificazioni post genomiche s'intende tutt'altro,come la maturazione degli mRNA,ma io sto facendo confusione perchè non riesco a capire  come svolgere la seguente traccia:
"La diversità strutturale e funzionale delle proteine è generata attraverso diversi processi post-genomici,illustrare questa efficiente strategia biologica con degli esempi"
puoi darmi qualche spiegazione?
grazie in anticipo |
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 30 agosto 2006 : 11:10:42
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Uhm...sinceramente non ho mai sentito utilizzare il termine "post-genomico" in
quest'ambito: di solito, nelle riviste scientifiche, si intende per postgenomico
tutto ciò che ha seguito il sequenziamento del genoma umano, la genomica odierna.
Con un pò di elasticità si può intuire che la tua traccia intende, per
post-genomico, tutto ciò che segue gli eventi nucleari (tradizionalmente
la trascrizione e le modifiche post-trascrizionali).
Se è come ho capito io, il tema di chiede di illustrare come lo splicing,
il folding e le modificazioni post-traduzionali possono diversificare un
solo trascritto (RNA) in tante diverse espressioni proteiche.
Se tu hai chiari quei tre fenomeni, non ti sarà difficile!
Considera che in un contesto 'pratico' la diversità delle proteine si
esplica attraverso la loro diversa affinità per vari substrati (o antigeni):
l'affinità dipende in gran parte dalla struttura terziaria, la quale dipende dalla
strutturaprimaria e dal suo particolare ripiegamento (folding). A sua volta la struttura
primaria dipende dalla sequenza del trascritto, da come è stata 'ricucita' (splicing).
Tutte queste cose potrebbero essere post-"genomiche", in quanto non sfruttano direttamente
le informazioni contenute nel genoma (trascritto primario), ma introducono comunque una
diversità biologica tra proteine omologhe.
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idaxxx
Nuovo Arrivato
13 Messaggi |
Inserito il - 30 agosto 2006 : 14:09:10
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grazie,
potresti anche farmi degli esempi di proteine strutturalmente e funzionalmente diverse che derivano da un unico trascritto?
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 30 agosto 2006 : 21:16:17
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Guarda..la diversità tra proteine omologhe (cioè aventi la
stessa base genica e quindi derivanti da un solo trascritto)
in genere non è tanto funzionale, perchè può darsi che mantengano
una funzione analoga, ma riguarda più spesso l'"affinità" per uno
stesso substrato...e questa cosa ovviamente è dovuta a
diversità strutturali e conformazionali.
Un esempio di questo tipo sono le ISOFORME di una stessa
proteina, che possono avere distribuzione istospecifica
e diverse affinità per i substrati (ad esempio certi
enzimi glicolitici, come la esochinasi) oppure una
diversa biochimica (la NO sintasi: alcune isoforme
sono calcio-dipendenti, altre invece no).
Alcune proteine allergeniche sono state isolate in diverse
isoforme che differiscono per il tipo di glicosilazione, e
questo potrebbe essere determinante nell'interazione
altamente specifica con le immunoglobuline E.
Poi non vorrei dire un'inesattezza, ma credo che le diverse
isoforme tissutali della fosfatasi alcalina differiscano
per il diverso grado di glicosilazione post-traduzionale
(se qualche utente ne sa di più riguardo, mi corregga!) .
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modificazioni post traduzionali proteine
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