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e.dibisceglia
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2 Messaggi |
 Inserito il - 01 dicembre 2010 : 13:25:30
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ciao a tutti,
avrei bisogno di una delucidazione in merito agli enzimi.
che differenza c'è tra inibitori non competitivi e inibitori allosterici, dal momento che entrambi si legano a un sito diverso da quello catalitico?!
gli enzimi allosterici hanno, forse, una struttura diversa da quelli "normali" (passatemi il termine)?
ed infine, per quale motivo gli enzimi allosterici presentano una curva sigmoidea e non una iperbole? più precisamente, perché in presenza di un enzima allosterico, la prima molecola di substrato si lega con difficoltà al sito catalitico, mentre secondo la teoria cinetica di M.Menten all'inizio la velocità è direttamente proporzionale al substrato?
grazie in anticipo!!
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inibitori non competitivi e inibitori allosterici.
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