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gio87
Utente Junior



126 Messaggi

Inserito il - 05 luglio 2011 : 16:44:01  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di gio87 Invia a gio87 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Da quello che ho capito marcando delle molecole con isotopi si ottiene il rallentamento di una reazione catalizzata da un enzima. Ma perchè attraverso l'effetto isotopico è possibile ottenere informazioni riguardo alla struttura dello stato di transizione?

FrostingSprinkle
Nuovo Arrivato

cupcakes

Città: Roma


8 Messaggi

Inserito il - 06 luglio 2011 : 14:18:35  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di FrostingSprinkle Invia a FrostingSprinkle un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
In merito alle reazioni enzimatiche non sono in grado di aiutarti e non so se ci si basa sugli stessi principi. Se è d'aiuto posso però dirti che in chimica organica, studiando le reazioni di E2 (che procedono con un ST variabile a seconda del solvente, del gruppo uscente, della tipologia della base) si prende in considerazione il rapporto fra le costanti cinetiche kH/kD, rispettivamente la costante cinetica per la reazione del sistema modello e quella per la reazione col reagente con un H isotopicamente sostituito. I valori del rapporto danno indicazioni sullo "spostamento" dello stato di transizione se confrontati con il valore standard preso in assenza di effetto isotopico, permettendo di avere informazioni sulla natura dell'ST e sul grado di rottura del legame C-H e C-gruppo uscente all'ST (agli estremi si parla di stato di transizione di tipo carbanionico, carbocationico o centrale, chiaramente con tutto un ventaglio di situazioni intermedie).

Non è propriamente ciò che cercavi ma spero sia comunque meglio di niente e possa dare almeno un'idea delle applicazioni dell'effetto isotopico sulla determinazione degli ST.
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