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tonyko
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Inserito il - 06 gennaio 2012 : 16:14:56
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Salve a tutti!
Studiando dalle slide del prof mi sono imbattuta in questa
Immagine:
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Il mio dubbio è: Dal grafico si capisce perfettamente che la Km è indipendente dalla concentrazione di [E] acui è direttamente proporzionale invece la Vmax tant'è che dimezzando la concentrazione di enzima si dimezza anche la Vmax rimanendo però costante la Km. Sotto al grafico però c'è scritto "Riducendo del 50% la [S] Vmax scende in proporzione, ma il valore di [S] a Vmax/2 è sempre lo stesso. Quindi Km è indipendente dalla [S].
Ora io non ho capito se la Km è anche indipendente dalla concentrazione del substrato oppure il prof si è imbrogliato e al posto della [E] ha scritto [S].
Grazie in anticipo!
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Geeko
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Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 07 gennaio 2012 : 19:45:53
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Sì, la Km è indipendente dalla concentrazione del substrato, infatti si tratta di una vera e propria costante e rappresenta essa stessa una concentrazione di substrato [S], alla quale la velocità iniziale è pari a 1/2Vmax. |

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tonyko
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59 Messaggi |
Inserito il - 07 gennaio 2012 : 20:11:48
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Ti ringrazio Geeko per la risposta.
Leggendo il Lehninger però da come ho capito a me è sembrato che fosse indipendente solo dalla concentrazione dell'enzima e non dal substrato e proprio in virtù di ciò una definizione molto utile di Km è quella di considerarla come la concentrazione del substrato alla quale la velcoita iniziale è pari a metà di quella max. |
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Geeko
Utente
 

Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 08 gennaio 2012 : 11:55:10
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Ma la Km è essa stessa una concentrazione di substrato, e il suo valore è proprio di ogni enzima che consideri; tanto che se vai a vedere proprio sul Lehninger le tabelle con esempi di valori di Km per vari enzimi, noterai che non viene specificato altro parametro (né la [S] né [E]). Questo proprio perché si tratta di una costante propria dell'enzima in sé.
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tonyko
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59 Messaggi |
Inserito il - 09 gennaio 2012 : 21:16:17
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Grazie per le delucidazioni ora è tutto chiaro! |
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