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vogliadiChiarezza
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 Inserito il - 14 febbraio 2012 : 17:15:28
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Un proteina denatura quando i ponti disolfuro passano dall'essere intracatena a intercatena giusto?
Questo cosa può comportare riguardo alla solubilità della proteina?
Su degli appunti che mi son fatto prestare a tal proposito c'è scritta una frase che non riesco proprio a capire o a interpretare:
"In questo caso non serve nessun agente ossidante o riducente perchè anche dopo lo scambio c'è un ponte disolfuro e un SH libero che servono per far avvenire la reazione"
Sugli appunti che mi son fatto prestare inoltre c'è scritto che il sale solubilizza le proteine perchè le cariche forti e polari del sale (quando esso si scioglie in acqua immagino) si legano con le parti polari della proteina, causandone così la sua distruzione (della proteina). In particolare ciò è possibile se siamo a un pH tale per cui le proteine presentino cariche polari sufficientemente forti.
Allo stesso tempo sugli appunti che mi son fatto prestare c'è anche scritto:
Più aumenta la concentrazione salina più la proteina diventa insolubile, perchè il sale toglie i legami tra l'acqua e la proteina. Il contrario di quello che era scritto prima?
Allora forse succede questo, solo se siamo a un pH in cui le proteine non posseggano cariche nette polari che possano interagire con il sale per solubilizzarsi?
Inoltre se una proteina è molto idrofobica possiamo solubilizzarla in alcol giusto? su questo ne sono sicuro.
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solubilità delle proteine
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