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Roxanne084
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14 Messaggi |
Inserito il - 01 marzo 2007 : 15:57:55
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Non riesco bene a capire gli stati di ionizzazione dell'istidina? come varia la sua struttura al variare del ph? che significa che nn si ionizza a Ph fisiologico? grazie in anticipo per la risposta
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fpotpot
Utente
 
Città: middleofnowhere
1056 Messaggi |
Inserito il - 01 marzo 2007 : 16:07:05
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mmm interesting questa...qualcuno ha la risposta? |
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purkinje
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Prov.: Palermo
Città: Palermo
15 Messaggi |
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orcaimpetuosa
Utente Junior

234 Messaggi |
Inserito il - 14 marzo 2007 : 22:58:31
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a pH fisiologico (dipende poi fisiologico per cosa) se dici che non ionizza allora credo a quello che dici e quindi nn ionizza, rimane senza carica, sia ai gruppi amminici che all'acido, in realtà probabilmente sarà comunque un poco ionizzato, ma nello specifico, nn posso aiutarti |
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Balsamo del Canadà
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Prov.: Verbano-Cusio-Ossola
Città: Verbania
97 Messaggi |
Inserito il - 16 marzo 2007 : 19:58:43
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Ciao! Anche l'His come gli altri aminoacidi ha due gruppi ionizzabili attaccati al carbonio alfa. Questi si comportano come degli acidi deboli e quindi posseggono un equilibrio di dissociazione che è destritto dalla "costante di dissociazione acida" (Ka) o meglio dalla versione logaritmica pKa. Il valore di pKa ( vedi eq. di Henderson Hasselbach su qls libro di chimica) è collegata al pH della soluzione. Il significato intimo è lungo da spiegare ma funziona la regola che se ci troviamo ad un pH maggiore del valore di pKa del gruppo allora questo sarà in forma dissociata (non protonato), mentre se è al di sotto è in forma protonata. Quindi essendo a pH7 una cellula si avrà che il Carbonio alfa avrà legato un gruppo COO- (pka di circa 2) e un NH3+ (pka di circa 9) e quindi in definitiva è una forma neutra (detta zwitterionica). Questo vale per tutti gli aa che come catena laterale non hanno gruppi ionizzabili. Se guardi la struttura dell'istidina si nota un azoto (per intenderci quello coinvolto nel doppio legame) che può protonarsi ed assumere una carica positiva. Quindi si avrà un ulteriore valore di pKa per l'His che è circa 6. Questo valore è molto prossimo al valore del pH fisiologico quindi non si può dire che l'HIS esista in una forma prevalente. Si può dire che c'è una situazione abbastanza equilibrata tra la forma protonata e non. Questo equilibrio p infatti sfruttato negli enzimi che usano l'His sia come donatore che accettore di protoni. Per capire gli stati ionici basta che ti fai i conti delle cariche, le due del carbonio alfa si pareggiano, poi guardi la catena laterale e il suo valore di Pka. Per esempio il Glu nella catena laterale ha una altro COOH. A ph7 quindi il glutammato è sempre in stato anionico ( 2 cariche negative contro una positiva). Spero di essere stato chiaro! Ciao ciao |
-B.del C.- |
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Roxanne084
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14 Messaggi |
Inserito il - 20 marzo 2007 : 18:22:31
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Ok grazie mille!! sono riuscita a capire |
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Foloberna
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19 Messaggi |
Inserito il - 11 dicembre 2009 : 21:41:59
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Ciao!
Il gruppo ammina (NH3+) ha un pka circa uguale a 9, indipendentemente dal sistema di cui fa parte? sapresti per caso indicarmi il valore esatto? Ti ringrazio tanto
Anna
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