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sassy
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 Inserito il - 13 settembre 2019 : 12:25:34
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Ciao, penso di non avere dubbi sull’inibizione competitiva, di questa ho capito che siccome substrato e inibitore si legano sullo stesso sito, se si aumenta la concentrazione di substrato questa competizione può essere superata per cui la reazione raggiungerà normalmente la Vmax proprio come se l’inibitore non avesse effetti mentre la Km aumenta perché l’affinità tra substrato e enzima aumenta. I dubbi arrivano sulla differenza tra l’inibizione non competitiva e incompetitiva. Nella non competitiva la km non viene modificata perchè il substrato si lega ugualmente all’enzima dal momento che l’inibitore ha un altro sito a cui legarsi. Per lo stesso ragionamento nella incompetitiva la km dovrebbe rimanere invariata perchè l’inibitore si lega all’enzima solo dopo che questo si è legato al substrato quindi in che modo l’inibitore dovrebbe interferire con l’affinità che il substrato ha con l’enzima (diminuendola) dal momento che quando si lega lui (inibitore) il legame enzima substrato è già avvenuto?
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Aniluribs
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2 Messaggi |
Inserito il - 24 giugno 2020 : 17:36:35
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Ciao =)
Citazione:
Nella non competitiva la km non viene modificata perchè il substrato si lega ugualmente all’enzima dal momento che l’inibitore ha un altro sito a cui legarsi.
Non so dove hai trovato questa informazione ma non mi suonava molto bene, così ho cercato su wikipedia e infatti nell'inibizione non competitiva (o mista) la Km può variare
https://it.wikipedia.org/wiki/Inibitore_di_tipo_misto
Oltretutto, se un enzima lega un attivatore o un inibitore su un sito diverso dal sito attivo questo è un enzima allosterico e non segue la cinetica di Michaelis-Menten. Per cui gli enzimi che subiscono questi tipi di inibizione (competitiva, incompetitiva o mista) non sono enzimi allosterici e l'inibizione - che avvenga prima o dopo la formazione del complesso enzima-substrato - avverrà sul sito attivo dell'enzima.
Per quanto riguarda l'inibizione incompetitiva la Km si riduce perchè, per il fatto che l'inibitore si lega al complesso E+S, si riduce la frazione di enzima libero. Per cui il rapporto Km/Vmax non cambia e al ridursi di Vmax anche la Km si riduce. Mettendola in termini più discorsivi, l'inibitore è come se togliesse enzima, per cui (essendoci meno enzima che lavora per formare i prodotti) se abbiamo meno enzima a catalizzare una reazione questa avrà una Vmax più bassa ma allo stesso tempo l'enzima si saturerà "prima" (cioè per quantità di substrato più basse). |
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Dubbi sull’inibizione non competitiva e incompetitiva
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