I Prioni: le nuove particelle infettive
La denominazione di "virus lenti"
è stata assegnata a quei virus che richiedono lunghi periodi di
infezione (spesso anni) prima che la malattia si manifesti. Appartengono
al genere dei virus lenti anche i prioni.
Con il termine s’intende una classe d’agenti infettivi
distinta da virus, batteri, funghi, e altri agenti patogeni noti.
Studi condotti sull’agente infettante dello scrapie (una malattia
neurodegenerativa), hanno dimostrato che era privo di acidi nucleici
e consisteva soprattutto in proteine. Questo perché i fattori che
danneggiavano irreversibilmente gli acidi nucleici non riducevano
l’infettività; mentre quelli che danneggiavano le proteine,
la riducevano.
Ulteriori studi stabilirono che, i prioni dello scrapie, contenevano
una sola proteina chiamata proteina prionica o PrP.
Nel 1984 furono identificati circa 15 amminoacidi a un’estremità
della PrP. La conoscenza di questa sequenza, permise di costruire
sonde molecolari capaci di individuare nelle cellule di criceto
e del topo un gene per la PrP, di isolarlo e di determinare che
esso non risiede nei prioni, ma nei cromosomi di tutti i mammiferi
studiati. Per di più tutte queste specie, producono quasi costantemente
PrP cellulare senza ammalarsi.
Si formulò allora l’ipotesi che la PrP potesse esistere in
due forme, una che generava la malattia e una che invece rivestiva
altre funzioni tuttora sconosciute. Quest’ipotesi si rivelò
corretta poiché la PrP trovata nel cervello di animali infettati,
resisteva alla degradazione da parte delle proteasi (enzimi in grado
di denaturare le proteine), mentre la maggior parte delle proteine
cellulari venivano facilmente degradate. Dunque, con il termine
PrP cellulare, si indica la proteina normale; mentre con il termine
PrP dello scrapie, quella infettiva.
Quest’ultimo termine è oggi usato per indicare le molecole
ereditarie proteiche che costituiscono i prioni, responsabili di
tutte le malattie simili allo scrapie negli animali e nell’uomo.
Microbiologia
