Le catelicidine sono peptidi, contenuti nei granuli dei polimorfonucleati neutrofili dei mammiferi (Ganz T. et al, 1997), uomo compreso, che presentando un'attività antimicrobica nei confronti di batteri, funghi, protozoi e virus dotati di peplos, rivestono un importante ruolo nella difesa dell'ospite (Bals R. et al., 1999). L'attività delle catelicidine e la loro localizzazione nei neutrofili, negli epiteli e nelle mucose (Frohm Nilsson M. et al., 1999), induce a ipotizzare un loro contributo sostanziale nell'immunità naturale.
Pur presentando un'ampia variabilità di struttura, questi peptidi sono attaccati ad una pre-pro-regione N-terminale, la cui sequenza è altamente conservata.
La pro-regione, di circa 100 residui, è la parte caratteristica delle catelicidine, ma la sua funzione biologica non è ancora nota (Gennaro R. et al, 2000). I neutrofili circolanti sono la maggiore fonte di catelicidine e le cellule mieloidi sono il sito principale di espressione. La sintesi dei pre-pro-peptidi avviene durante la maturazione dei neutrofili; successivamente vengono veicolati verso i granuli e a questo punto subiscono la rimozione del segnale per la peptidasi e il pro-peptide viene immagazzinato nei granuli primari (azzurro fili) (Cowland et al.
, 1995). Dopo stimolazione dei neutrofili viene attivata la forma inattiva delle catelicidine, seguita dall'esocitosi dei granuli (Zanetti M. et al., 1991).
Le cellule mieloidi non sono l'unico sito di espressione delle catelicidine. La catelicidina umana LL-37, ad es., si trova nei testicoli (Agerberth B. et al., 1995) e in vari epiteli dove aumenta quantitativamente nel corso di stati infiammatori (Frohm Nilsson M. et al., 1999).
I peptidi derivati dalle catelicidine presentano un ampio spettro d'azione e la capacità di legare e neutralizzare le endotossine. Sono distinti in varie classi in base alla loro conformazione:

- Peptidi con conformazione ad α-elica il cui meccanismo d'azione si basa sulla permeabilizzazione rapida della membrana dei batteri suscettibili, con aumento della concentrazione di Ca++ all'interno della cellula, cui può seguire apoptosi;
- Peptidi ricchi in prolina, arginina o indolicina (che lega l'LPS e permeabilizza la membrna esterna dei batteri Gram-negativi;
- Protegrine, piccoli peptidi cationici (16-18 residui) identificati nei suini e con due ponti di cistina all'interno della sequenza (Kokryakov V.N. et al., 1993). Sono attivi nei confronti di batteri Gram-negativi, Gram-positivi, miceti e virus dotati di peplos. La loro azione si esplica con lisi delle membrane, come dimostrato in studi in microscopia elettronica (Yasin B. et al., 1996).

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